ONDROUŠKOVÁ, Eva, Jana SLOVÁČKOVÁ, Vendula PELKOVÁ, Jiřina PROCHÁZKOVÁ, Karel SOUČEK, Petr BENEŠ a Jan ŠMARDA. Heavy metals induce phosphorylation of the Bcl-2 protein by Jun N-terminal kinase. Biological Chemistry. Berlin, DE: Walter de Gruyter&CO, 2009, roč. 390/2009, č. 12, s. 49-58, 9 s. ISSN 1431-6730.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Heavy metals induce phosphorylation of the Bcl-2 protein by Jun N-terminal kinase
Název česky Těžké kovy indukují fosforylaci proteinu Bcl-2 Jun N-terminální kinázou
Autoři ONDROUŠKOVÁ, Eva (203 Česká republika), Jana SLOVÁČKOVÁ (203 Česká republika), Vendula PELKOVÁ (203 Česká republika), Jiřina PROCHÁZKOVÁ (203 Česká republika), Karel SOUČEK (203 Česká republika), Petr BENEŠ (203 Česká republika) a Jan ŠMARDA (203 Česká republika, garant).
Vydání Biological Chemistry, Berlin, DE, Walter de Gruyter&CO, 2009, 1431-6730.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele Německo
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 2.732
Kód RIV RIV/00216224:14310/09:00028421
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000263247800008
Klíčová slova anglicky Bcl-2; heavy metals; Jun N-terminal kinase; phosphorylation; posttranslational modification
Štítky bcl-2, heavy metals, Jun N-terminal kinase, phosphorylation, posttranslational modification
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: prof. RNDr. Jan Šmarda, CSc., učo 1223. Změněno: 7. 12. 2009 14:09.
Anotace
The Bcl-2 protein is one of the key components of biochemical pathways controling programmed cell death. Function of this protein can be regulated by posttranslational modifications. Phosphorylation of Bcl-2 has been considered to be significantly associated with cell cycle arrest in the G2/M phase of the cell cycle, and with cell death caused by defects of microtubule dynamics. This study shows that phosphorylation of Bcl-2 can be induced by heavy metals due to activation of the Jun N-terminal kinase pathway that is not linked to the G2/M cell cycle arrest. Furthermore, we show that hyperphosphorylated Bcl-2 protein is a more potent inhibitor of zinc-induced cell death than its hypophosphorylated mutant form. These data suggest that regulation of the Bcl-2 protein function by phosphorylation is an important part of cell response to stress.
Anotace česky
Protein Bcl-2 je významným článkem v biochemických procesech rozhodujících o spuštění mechanizmu programované buněčné smrti. Jeho funkce může být regulována posttranslačními modifikacemi. Fosforylace proteinu Bcl-2 je např. spojena se zablokováním buněčného cyklu v G2/M fázi a následné buněčné smrti v důsledku působení mitotických jedů. V této práci jsme prokázali, že také těžké kovy indukují fosforylaci proteinu Bcl-2, a to prostřednictvím Jun-N terminální kinázy a nezávisle na fázi buněčného cyklu. Hyperfosforylovaný protein Bcl-2 je zároveň schopen inhibovat programovanou buněčnou smrt indukovanou zinkem účinněji než nefosforylovatelný mutantní protein Bcl-2. Tyto výsledky ukazují, že regulace funkce proteinu Bcl-2 pomocí fosforylace je důležitou součástí odpovědi buňky na stres.
Návaznosti
GA301/06/0036, projekt VaVNázev: Úloha vybraných transkripčních faktorů v osteoklastové diferenciační dráze
Investor: Grantová agentura ČR, Úloha vybraných transkripčních faktorů v osteoklastové diferenciační dráze
IAA501630801, projekt VaVNázev: Mechanismus účinku prokatepsinu D na buňky rakoviny prsu
Investor: Akademie věd ČR, Mechanismus účinku prokatepsinu D na buňky rakoviny prsu
MSM0021622415, záměrNázev: Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
VytisknoutZobrazeno: 21. 7. 2024 17:32