2008
Molecular anatomy of the recombination mediator function of Saccharomyces cerevisiae Rad52
SEONG, Changhyuan, Michael SEHORN, Iben PLATE, Idina SHI, Binway SONG et. al.Základní údaje
Originální název
Molecular anatomy of the recombination mediator function of Saccharomyces cerevisiae Rad52
Název česky
Molekulární anatomie rekombinační mediátorové aktivity proteinu Rad52
Autoři
SEONG, Changhyuan (840 Spojené státy), Michael SEHORN (840 Spojené státy), Iben PLATE (208 Dánsko), Idina SHI (840 Spojené státy), Binway SONG (840 Spojené státy), Peter CHI (840 Spojené státy), Uffe MORTENSEN (208 Dánsko), Patrick SUNG (840 Spojené státy) a Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant)
Vydání
J. Biol. Chem. 2008, 0021-9258
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Spojené státy
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Impakt faktor
Impact factor: 5.520
Kód RIV
RIV/00216224:14310/08:00026743
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
UT WoS
000255340000033
Klíčová slova anglicky
Rad52; recombination mediator; DNA repair
Štítky
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 24. 6. 2009 07:36, doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D.
V originále
A helical filament of Rad51 on single-strand DNA (ssDNA), called the presynaptic filament, catalyzes DNA joint formation during homologous recombination. Rad52 facilitates presynaptic filament assembly, and this recombination mediator activity is thought to rely on the interactions of Rad52 with Rad51, the ssDNA-binding protein RPA, and ssDNA. The N-terminal region of Rad52, which has DNA binding activity and an oligomeric structure, is thought to be crucial for mediator activity and recombination. Unexpectedly, we find that the C-terminal region of Rad52 also harbors a DNA binding function. Importantly, the Rad52 C-terminal portion alone can promote Rad51 presynaptic filament assembly. The middle portion of Rad52 associates with DNA-bound RPA and contributes to the recombination mediator activity. Accordingly, expression of a protein species that harbors the middle and C-terminal regions of Rad52 in the rad52 Delta327 background enhances the association of Rad51 protein with a HO-made DNA double-strand break and partially complements the methylmethane sulfonate sensitivity of the mutant cells. Our results provide a mechanistic framework for rationalizing the multi-faceted role of Rad52 in recombination and DNA repair.
Česky
Helikální vlákno proteinu Rad51 na ssDNA, nazývané též presynaptické vlákno, katalyzuje formaci homologního spoje během rekombinace. Rad52 napomáhá vytvoření presynaptického vlákna a tato rekombinačně mediátorová aktivita je závislá na interakci proteinu Rad52 s Rad51, s RPA proteinem, a jedno-řetězcovou DNA. N-terminální část proteinu Rad52, která je schopná vázat ssDNA a má oligomerizační strukturu, je považována za oblast zodpovědnou za mediátorovou aktivitu a rekombinaci. Naše práce překvapivě odhalila, že C-terminální část proteinu Rad52 je rověž schopna vázat DNA. Navíc, tato doména je schopná zprostředkovat tvorbu Rad51 presynaptického vlákna. Střední část proteinu Rad52 pak associuje s DNA-vázaným RPA proteinem a přispívá k mediátorové aktivitě celého proteinu.
Návaznosti
| LC06030, projekt VaV |
| ||
| ME 888, projekt VaV |
| ||
| MSM0021622413, záměr |
|