J 2009

Yeast Mph1 helicase dissociates Rad51-made D-loops: implications for crossover control in mitotic recombination.

PRAKASH, Rohit, D. SATORY, E. DRAY, A. PAPUSHA, J. SCHELLER et. al.

Základní údaje

Originální název

Yeast Mph1 helicase dissociates Rad51-made D-loops: implications for crossover control in mitotic recombination.

Název česky

Kvasinková Mph1 helikáza potlačuje mitotické chromosomové crossovery

Autoři

PRAKASH, Rohit (840 Spojené státy), D. SATORY (840 Spojené státy), E. DRAY (840 Spojené státy), A. PAPUSHA (840 Spojené státy), J. SCHELLER (276 Německo), W. KRAMER (276 Německo), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant), Hannah KLEIN (840 Spojené státy), J.E. HABER (840 Spojené státy), Patrick SUNG (840 Spojené státy) a Grzegorz IRA (840 Spojené státy)

Vydání

Genes Dev. 2009, 1549-5477

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

Genetika a molekulární biologie

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 12.075

Kód RIV

RIV/00216224:14310/09:00029171

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000262369700007

Klíčová slova anglicky

Genome instability; recombination; DNA helicase; crossing over; Fanconi anemia

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 1. 7. 2009 08:12, doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D.

Anotace

V originále

Eukaryotes possess mechanisms to limit crossing over during homologous recombination, thus avoiding possible chromosomal rearrangements. We show here that budding yeast Mph1, an ortholog of human FancM helicase, utilizes its helicase activity to suppress spontaneous unequal sister chromatid exchanges and DNA double-strand break-induced chromosome crossovers. Since the efficiency and kinetics of break repair are unaffected, Mph1 appears to channel repair intermediates into a noncrossover pathway. Importantly, Mph1 works independently of two other helicases-Srs2 and Sgs1-that also attenuate crossing over. By chromatin immunoprecipitation, we find targeting of Mph1 to double-strand breaks in cells. Purified Mph1 binds D-loop structures and is particularly adept at unwinding these structures. Importantly, Mph1, but not a helicase-defective variant, dissociates Rad51-made D-loops. Overall, the results from our analyses suggest a new role of Mph1 in promoting the noncrossover repair of DNA double-strand breaks.

Česky

Eukaryotes possess mechanisms to limit crossing over during homologous recombination, thus avoiding possible chromosomal rearrangements. We show here that budding yeast Mph1, an ortholog of human FancM helicase, utilizes its helicase activity to suppress spontaneous unequal sister chromatid exchanges and DNA double-strand break-induced chromosome crossovers. Since the efficiency and kinetics of break repair are unaffected, Mph1 appears to channel repair intermediates into a noncrossover pathway. Importantly, Mph1 works independently of two other helicases-Srs2 and Sgs1-that also attenuate crossing over. By chromatin immunoprecipitation, we find targeting of Mph1 to double-strand breaks in cells. Purified Mph1 binds D-loop structures and is particularly adept at unwinding these structures. Importantly, Mph1, but not a helicase-defective variant, dissociates Rad51-made D-loops. Overall, the results from our analyses suggest a new role of Mph1 in promoting the noncrossover repair of DNA double-strand breaks.

Návaznosti

GA301/09/1917, projekt VaV
Název: Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu
Investor: Grantová agentura ČR, Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu
GD203/09/H046, projekt VaV
Název: Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro
Investor: Grantová agentura ČR, Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro
LC06030, projekt VaV
Název: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
MSM0021622413, záměr
Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím