PRAKASH, Rohit, D. SATORY, E. DRAY, A. PAPUSHA, J. SCHELLER, W. KRAMER, Lumír KREJČÍ, Hannah KLEIN, J.E. HABER, Patrick SUNG a Grzegorz IRA. Yeast Mph1 helicase dissociates Rad51-made D-loops: implications for crossover control in mitotic recombination. Genes Dev. 2009, roč. 23, č. 1, s. 67-79, 12 s. ISSN 1549-5477.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Yeast Mph1 helicase dissociates Rad51-made D-loops: implications for crossover control in mitotic recombination.
Název česky Kvasinková Mph1 helikáza potlačuje mitotické chromosomové crossovery
Autoři PRAKASH, Rohit (840 Spojené státy), D. SATORY (840 Spojené státy), E. DRAY (840 Spojené státy), A. PAPUSHA (840 Spojené státy), J. SCHELLER (276 Německo), W. KRAMER (276 Německo), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant), Hannah KLEIN (840 Spojené státy), J.E. HABER (840 Spojené státy), Patrick SUNG (840 Spojené státy) a Grzegorz IRA (840 Spojené státy).
Vydání Genes Dev. 2009, 1549-5477.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 12.075
Kód RIV RIV/00216224:14310/09:00029171
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000262369700007
Klíčová slova anglicky Genome instability; recombination; DNA helicase; crossing over; Fanconi anemia
Štítky crossing over, DNA helicase, Fanconi anemia, Genome instability, recombination
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 1. 7. 2009 08:12.
Anotace
Eukaryotes possess mechanisms to limit crossing over during homologous recombination, thus avoiding possible chromosomal rearrangements. We show here that budding yeast Mph1, an ortholog of human FancM helicase, utilizes its helicase activity to suppress spontaneous unequal sister chromatid exchanges and DNA double-strand break-induced chromosome crossovers. Since the efficiency and kinetics of break repair are unaffected, Mph1 appears to channel repair intermediates into a noncrossover pathway. Importantly, Mph1 works independently of two other helicases-Srs2 and Sgs1-that also attenuate crossing over. By chromatin immunoprecipitation, we find targeting of Mph1 to double-strand breaks in cells. Purified Mph1 binds D-loop structures and is particularly adept at unwinding these structures. Importantly, Mph1, but not a helicase-defective variant, dissociates Rad51-made D-loops. Overall, the results from our analyses suggest a new role of Mph1 in promoting the noncrossover repair of DNA double-strand breaks.
Anotace česky
Eukaryotes possess mechanisms to limit crossing over during homologous recombination, thus avoiding possible chromosomal rearrangements. We show here that budding yeast Mph1, an ortholog of human FancM helicase, utilizes its helicase activity to suppress spontaneous unequal sister chromatid exchanges and DNA double-strand break-induced chromosome crossovers. Since the efficiency and kinetics of break repair are unaffected, Mph1 appears to channel repair intermediates into a noncrossover pathway. Importantly, Mph1 works independently of two other helicases-Srs2 and Sgs1-that also attenuate crossing over. By chromatin immunoprecipitation, we find targeting of Mph1 to double-strand breaks in cells. Purified Mph1 binds D-loop structures and is particularly adept at unwinding these structures. Importantly, Mph1, but not a helicase-defective variant, dissociates Rad51-made D-loops. Overall, the results from our analyses suggest a new role of Mph1 in promoting the noncrossover repair of DNA double-strand breaks.
Návaznosti
GA301/09/1917, projekt VaVNázev: Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu
Investor: Grantová agentura ČR, Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu
GD203/09/H046, projekt VaVNázev: Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro
Investor: Grantová agentura ČR, Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
VytisknoutZobrazeno: 11. 5. 2024 17:35