Localization of recombination proteins and Srs2 reveals anti-recombinase function in vivo
BURGESS, R.C., Michael LISBY, Veronika ALTMANNOVÁ, Lumír KREJČÍ, Patrick SUNG a Rodney ROTHSTEIN. Localization of recombination proteins and Srs2 reveals anti-recombinase function in vivo. Journal of Cell Biology. 2009, roč. 185, č. 6, s. 969-981, 12 s. ISSN 0021-9525. |
Další formáty:
BibTeX
LaTeX
RIS
|
Základní údaje | |
---|---|
Originální název | Localization of recombination proteins and Srs2 reveals anti-recombinase function in vivo |
Název česky | Lokalizace rekombinčních proteinů a Srs2 odhalilo proti-rekombinační funkci in vivo |
Autoři | BURGESS, R.C. (840 Spojené státy), Michael LISBY (208 Dánsko), Veronika ALTMANNOVÁ (203 Česká republika), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant), Patrick SUNG (840 Spojené státy) a Rodney ROTHSTEIN (840 Spojené státy). |
Vydání | Journal of Cell Biology, 2009, 0021-9525. |
Další údaje | |
---|---|
Originální jazyk | angličtina |
Typ výsledku | Článek v odborném periodiku |
Obor | Genetika a molekulární biologie |
Stát vydavatele | Spojené státy |
Utajení | není předmětem státního či obchodního tajemství |
Impakt faktor | Impact factor: 9.575 |
Kód RIV | RIV/00216224:14310/09:00029285 |
Organizační jednotka | Přírodovědecká fakulta |
UT WoS | 000267134000007 |
Klíčová slova anglicky | Homologous recombination; Srs2 anti-recombinase; Rad51 filaments; Rad54; Rad52; Replication fork |
Štítky | HOMOLOGOUS RECOMBINATION, Rad51 filaments, Rad52, Rad54, Replication fork, Srs2 anti-recombinase |
Příznaky | Mezinárodní význam, Recenzováno |
Změnil | Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 1. 7. 2009 08:06. |
Anotace |
---|
Homologous recombination (HR), while an important DNA repair mechanism, is dangerous to the cell if improperly regulated. The Srs2 anti-recombinase restricts HR by disassembling the Rad51 nucleoprotein filament, an intermediate in homology search and exchange of homologous DNA strands. Here, through characterization of Srs2 function in vivo, we describe a novel mechanism for regulating the initiation of HR. We find that Srs2 is recruited separately to replication and repair centers, and describe the genetic requirements for its recruitment. In the absence of Srs2 activity, Rad51 foci accumulate, and surprisingly, these foci form in the absence of Rad52 mediation. However, these Rad51 foci do not represent repair proficient filaments as determined by recombination assays. Such antagonistic roles for Rad52 and Srs2 in Rad51 filament formation are also observed in vitro. Furthermore, we provide evidence that Srs2 removes Rad51 indiscriminately from DNA, while other HR proteins, particularly Rad52, coordinates appropriate filament reformation. This constant breakdown and rebuilding of filaments may act as a stringent quality control mechanism during HR. |
Anotace česky |
---|
Homologous recombination (HR), while an important DNA repair mechanism, is dangerous to the cell if improperly regulated. The Srs2 anti-recombinase restricts HR by disassembling the Rad51 nucleoprotein filament, an intermediate in homology search and exchange of homologous DNA strands. Here, through characterization of Srs2 function in vivo, we describe a novel mechanism for regulating the initiation of HR. We find that Srs2 is recruited separately to replication and repair centers, and describe the genetic requirements for its recruitment. In the absence of Srs2 activity, Rad51 foci accumulate, and surprisingly, these foci form in the absence of Rad52 mediation. However, these Rad51 foci do not represent repair proficient filaments as determined by recombination assays. Such antagonistic roles for Rad52 and Srs2 in Rad51 filament formation are also observed in vitro. Furthermore, we provide evidence that Srs2 removes Rad51 indiscriminately from DNA, while other HR proteins, particularly Rad52, coordinates appropriate filament reformation. This constant breakdown and rebuilding of filaments may act as a stringent quality control mechanism during HR. |
Návaznosti | |
---|---|
GA301/09/1917, projekt VaV | Název: Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu |
Investor: Grantová agentura ČR, Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu | |
GD203/09/H046, projekt VaV | Název: Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro |
Investor: Grantová agentura ČR, Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro | |
LC06030, projekt VaV | Název: Biomolekulární centrum |
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum | |
MSM0021622413, záměr | Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím |
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím |
VytisknoutZobrazeno: 9. 10. 2024 17:21