Characterization of the quinone reductase activity of the ferric reductase B protein from Paracoccus denitrificans

SEDLÁČEK, Vojtěch, Rob VAN SPANNING a Igor KUČERA. Characterization of the quinone reductase activity of the ferric reductase B protein from Paracoccus denitrificans. Archives of biochemistry and biophysics. New York: Academic Press, 2009, roč. 483, č. 1, s. 29-36. ISSN 0003-9861.

Základní údaje

• Originální název: Characterization of the quinone reductase activity of the ferric reductase B protein from Paracoccus denitrificans
• Název česky: Charakterizace chinonreduktasové aktivity FerB proteinu z bakterie Paracoccus denitrificans
• Autoři: SEDLÁČEK, Vojtěch (203 Česká republika, garant), Rob VAN SPANNING (528 Nizozemské království) a Igor KUČERA (203 Česká republika).
• Vydání: Archives of biochemistry and biophysics, New York, Academic Press, 2009, 0003-9861.

Další údaje

• Originální jazyk: angličtina
• Typ výsledku: Článek v odborném periodiku
• Obor: 10600 1.6 Biological sciences
• Stát vydavatele: Spojené státy
• Utajení: není předmětem státního či obchodního tajemství
• Impakt faktor: Impact factor: 3.046
• Kód RIV: RIV/00216224:14310/09:00029290
• Organizační jednotka: Přírodovědecká fakulta
• UT WoS: 000263854400005
• Klíčová slova anglicky: NADH; Flavoprotein; Quinone reduction; Redox cycling
• Štítky: Flavoprotein, NADH, Quinone reduction, redox cycling
• Příznaky: Mezinárodní význam, Recenzováno

Anotace

The ferric reductase B (FerB) protein of Paracoccus denitrificans exhibits activity of an NAD(P)H: Fe(III) chelate, chromate and quinone oxidoreductase. Sequence analysis places FerB in a family of soluble flavin-containing quinone reductases. The enzyme reduces a range of quinone substrates, including derivatives of 1,4-benzoquinone and 1,2- and 1,4-naphthoquinone, via a ping-pong kinetic mechanism. Dicoumarol and Cibacron Blue 3GA are competitive inhibitors of NADH oxidation. In the case of benzoquinones, FerB apparently acts through a two-electron transfer process, whereas in the case of naphthoquinones, one-electron reduction takes place resulting in the formation of semiquinone radicals. A ferB mutant strain exhibited an increased resistance to 1,4-naphthoquinone, attributable to the absence of the FerB-mediated redox cycling. The ferB promoter displayed a high basal activity throughout the growth of P. denitrificans, which could not be further enhanced by addition of different types of naphthoquinones. This indicates that the ferB gene is expressed constitutively.

Anotace česky

FerB protein z bakterie Paracoccus denitrificans vykazuje aktivitu NAD(P)H:Fe(III)chelát, chromát a chinon oxidoreduktas. Sekvenční analýza řadí FerB do rodiny rozpustných flavin obsahujících chinonreduktas. Enzym redukuje různé chinonové substráty jako 1,4-benzochinon, 1,2- naftochinon a 1,4-naftochinon kinetikou ping-pongového mechnismu. Dikumarol a cibakron 3GA jsou kompetitivními inhibitory k oxidujícímu NADH. V případě benzochinonů, FerB patrně přenáší dva elektrony současně, kdežto v případě naftochinonů probíhá jednoelektronová redukce projevující se ve tvorbě semichinonových radikálů. Kmen mutantní ve ferB vykazoval zvýšenou rezistenci k 1,4-naftochinonu, naznačující absenci FerB-mediovaného redoxního cyklu. Promotor ferB vykazoval vysokou bazální aktivitu během celého růstu P. denitrificans, která nebyla dále zesilována přítomností různých naftochinonů. Toto naznačilo, že ferB je exprimován konstitutivně.

Návaznosti

• GA525/07/1069, projekt VaV: Název: Struktura, funkce a regulace FerB, širokospecifické bakteriální oxidoreduktasy s možným významem pro ekotechnologii

Investor: Grantová agentura ČR, Struktura, funkce a regulace FerB, širokospecifické bakteriální oxidoreduktasy s možným významem pro ekotechnologii

• MSM0021622413, záměr: Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím