ŠULÁK, Ondřej, Monia DELIA, Gianluca CIOCI, Annabelle VARROT, Anne IMBERTY a Michaela WIMMEROVÁ. Novel two - domain superlectin from the human opportunistic pathogen Bukholderia cenocepacia. In Cukrblik 2009. Brno: Masarykova univerzita, 2009, s. 28-87. ISBN 978-80-210-4831-7.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Novel two - domain superlectin from the human opportunistic pathogen Bukholderia cenocepacia
Název česky Nový superlektin z lidského podmíněného patogenu Burkholderia cenocepacia
Autoři ŠULÁK, Ondřej, Monia DELIA, Gianluca CIOCI, Annabelle VARROT, Anne IMBERTY a Michaela WIMMEROVÁ.
Vydání Brno, Cukrblik 2009, s. 28-87, 2009.
Nakladatel Masarykova univerzita
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Stať ve sborníku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
ISBN 978-80-210-4831-7
Klíčová slova anglicky Superlectin; X ray; Isothermal titration callorimetry; Burkolderia cenocepacia
Štítky Burkolderia cenocepacia, Isothermal titration callorimetry, Superlectin, X ray
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: prof. RNDr. Michaela Wimmerová, Ph.D., učo 854. Změněno: 9. 4. 2010 09:19.
Anotace
Lectins are known for their ability to agglutinate erythrocytes in vitro. Plant and animal pathogens use these protein-carbohydrate interactions in their strategy for host recognition and invasion. Burkholderia cenocepacia is a Gram-negative bacterium that can be found throughout the environment.Four genes coding protein homologues to the lectin PA-IIL from Pseudomonas aeruginosa have been found in the genome of B. cenocepacia. One of them, BclC, is a 28 kDa protein. Further sequence analysis showed two distinct domains in the protein structure. The C-terminal part coding lectin domain shows partial homology to the PA-IIL lectin, as mentioned above, and the N-terminal part is unknown. Both domains were also cloned separately. The results indicated the unusual binding activity of the protein. The C-terminal domain recognizes D-mannosylated saccharides with high affinity. Interestingly, the N-terminal domain also displays sugar-binding activity with a strong preference for L-fucosylated oligosaccharides, the Lewis type determinants.
Anotace česky
Hlavním smyslem této studie je snaha porozumět molekulárním mechanismům, zejména protein sacharidovým interakcím, které umožňují patogenní bakterii takto napadat, kolonizovat a ovlivňovat fysiopatologii jejich hostitele. Detailní funkční studie pomocí Surface Plasmon Resonance a mikrokalorimetrických metod umožnily charakterizovat vazebné vlastnosti (afinita, specifita) a termodynamické parametry interakce lektinu s vybranými sacharidy.
Návaznosti
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
VytisknoutZobrazeno: 15. 10. 2024 09:41