CASTELLANO-CASTILLO, Maria, Hana KOSTRHUNOVA, María Victoria MARINI PALOMEQUE, Jana KAŠPÁRKOVÁ, Peter J. SADLER, Jean-Marc MALINGE a Viktor BRABEC. Binding of mismatch repair protein MutS to mispaired DNA adducts of intercalating ruthenium(II) arene complexes. Journal of Biological Inorganic Chemistry. Germany: Springer Berlin / Heidelberg, 2008, roč. 13, č. 6, s. 993-999. ISSN 0949-8257.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Binding of mismatch repair protein MutS to mispaired DNA adducts of intercalating ruthenium(II) arene complexes
Název česky Vazba MutS na nezparovane DNA adukty interkalujicich rutheniovych komplexu
Autoři CASTELLANO-CASTILLO, Maria (724 Španělsko), Hana KOSTRHUNOVA (203 Česká republika), María Victoria MARINI PALOMEQUE (858 Uruguay), Jana KAŠPÁRKOVÁ (203 Česká republika), Peter J. SADLER (826 Velká Británie a Severní Irsko), Jean-Marc MALINGE (250 Francie) a Viktor BRABEC (203 Česká republika, garant).
Vydání Journal of Biological Inorganic Chemistry, Germany, Springer Berlin / Heidelberg, 2008, 0949-8257.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10610 Biophysics
Stát vydavatele Německo
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 3.600
Kód RIV RIV/00216224:14310/08:00035834
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000257934500014
Klíčová slova česky DNA ; Oprava nezparovanych bazi; MutS; rutheniove areny; interkalace
Klíčová slova anglicky DNA ; Mismatch repair ; MutS ; Ruthenium arene ; Intercalation
Štítky DNA, intercalation, MISMATCH REPAIR, MutS, Ruthenium arene
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. María Victoria Marini Palomeque, Ph.D., učo 22912. Změněno: 25. 6. 2009 12:30.
Anotace
The present study was performed to examine the affinity of Escherichia coli mismatch repair (MMR) protein MutS for DNA damaged by an intercalating compound. We examined the binding properties of this protein with various DNA substrates containing a single centrally located adduct of ruthenium(II) arene complexes [(eta(6)-arene)Ru(II)(en)Cl][PF(6)] [arene is tetrahydroanthracene (THA) or p-cymene (CYM); en is ethylenediamine]. These two complexes were chosen as representatives of two different classes of monofunctional ruthenium(II) arene compounds which differ in DNA-binding modes: one that involves combined coordination to G N7 along with noncovalent, hydrophobic interactions, such as partial arene intercalation (tricyclic-ring Ru-THA), and the other that binds to DNA only via coordination to G N7 and does not interact with double-helical DNA by intercalation (monoring Ru-CYM). Using electrophoretic mobility shift assays, we examined the binding properties of MutS protein with various DNA duplexes (homoduplexes or mismatched duplexes) containing a single centrally located adduct of ruthenium(II) arene compounds. We have shown that presence of the ruthenium(II) arene adducts decreases the affinity of MutS for ruthenated DNA duplexes that either have a regular sequence or contain a mismatch and that intercalation of the arene contributes considerably to this inhibitory effect. Since MutS initiates MMR by recognizing DNA lesions, the results of the present work support the view that DNA damage due to intercalation is removed from DNA by a mechanism(s) other than MMR.
Anotace česky
Cíl práce byl studovat afinitu proteinu MutS na poškozenou DNA.
Návaznosti
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
VytisknoutZobrazeno: 30. 7. 2024 09:25