J 2009

Investigation of Thermal Denaturation of Barley Nonspecific Lipid Transfer Protein 1 (ns-LTP1b) by Nuclear Magnetic Resonance and Differential Scanning Calorimetry

MATEJKOVÁ, Michaela, Jitka ŽÍDKOVÁ, Lukáš ŽÍDEK, Michaela WIMMEROVÁ, Josef CHMELÍK et. al.

Základní údaje

Originální název

Investigation of Thermal Denaturation of Barley Nonspecific Lipid Transfer Protein 1 (ns-LTP1b) by Nuclear Magnetic Resonance and Differential Scanning Calorimetry

Název česky

Zkoumání teplotních denaturací nespecifického lipid transfer proteinu 1 (ns-LTP1b) pomocí nukleární magnetické resonance a diferenciální skenovací kalorimetrie

Autoři

MATEJKOVÁ, Michaela (703 Slovensko, domácí), Jitka ŽÍDKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, garant, domácí), Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, domácí), Josef CHMELÍK (203 Česká republika) a Vladimír SKLENÁŘ (203 Česká republika, domácí)

Vydání

Journal of Agricultural and Food Chemistry, WASHINGTON, AMER CHEMICAL SOC, 2009, 0021-8561

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

21101 Food and beverages

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 2.469

Kód RIV

RIV/00216224:14310/09:00036779

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000269747500053

Klíčová slova anglicky

Non-specific lipid transfer protein 1; barley grain; thermaldenaturation; nuclear magnetic resonance; differential scanningcalorimetry

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 9. 3. 2015 05:39, prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.

Anotace

V originále

Process of thermal denaturation of covalently modified form of barley grain non-specific lipid transfer protein 1b (ns-LTP1b) was investigated by nuclear magnetic resonance (NMR) and differential scanning calorimetry (DSC) up to 115\,$^\circ$C. The denaturation was found to be irreversible and highly cooperative. A method of numerical quantitative analysis allowing to fit the NMR data to a transition-state model without further simplification was developed. Based on the obtained values of transition state enthalpy and entropy, rate of denaturation was calculated as a simple measure of protein stability at various temperatures. Effect of disulfide bond reduction on thermal denaturation of ns-LTP1b was studied and discussed in the context of quality control of barley products during storage and processing.

Česky

Process of thermal denaturation of covalently modified form of barley grain non-specific lipid transfer protein 1b (ns-LTP1b) was investigated by nuclear magnetic resonance (NMR) and differential scanning calorimetry (DSC) up to 115\,$^\circ$C. The denaturation was found to be irreversible and highly cooperative. A method of numerical quantitative analysis allowing to fit the NMR data to a transition-state model without further simplification was developed. Based on the obtained values of transition state enthalpy and entropy, rate of denaturation was calculated as a simple measure of protein stability at various temperatures. Effect of disulfide bond reduction on thermal denaturation of ns-LTP1b was studied and discussed in the context of quality control of barley products during storage and processing.

Návaznosti

LC06030, projekt VaV
Název: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
MSM0021622413, záměr
Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím