ŠULÁK, Ondřej, Gianluca CIOCI, Monia DELIA, Martina LAHMANN, Annabelle VARROT, Anne IMBERTY a Michaela WIMMEROVÁ. A TNF-like Trimeric Lectin Domain from Burkholderia cenocepacia with Specificity for Fucosylated Human Histo-Blood Group Antigens. Structure. CAMBRIDGE: CELL PRESS, 2010, roč. 18, č. 1, s. 59-72. ISSN 0969-2126. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1016/j.str.2009.10.021.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název A TNF-like Trimeric Lectin Domain from Burkholderia cenocepacia with Specificity for Fucosylated Human Histo-Blood Group Antigens
Název česky A TNF-like Trimeric Lectin Domain from Burkholderia cenocepacia with Specificity for Fucosylated Human Histo-Blood Group Antigens
Autoři ŠULÁK, Ondřej (203 Česká republika, domácí), Gianluca CIOCI (250 Francie), Monia DELIA (380 Itálie, domácí), Martina LAHMANN (826 Velká Británie a Severní Irsko), Annabelle VARROT (250 Francie), Anne IMBERTY (250 Francie) a Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání Structure, CAMBRIDGE, CELL PRESS, 2010, 0969-2126.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10404 Polymer science
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 6.337
Kód RIV RIV/00216224:14310/10:00057175
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2009.10.021
UT WoS 000273859700010
Klíčová slova česky lektin; Burkholderia cenocepacia; patogen; TNF
Klíčová slova anglicky lectin; Burkholderia cenocepacia; pathogen; TNF
Štítky AKR, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Olga Křížová, učo 56639. Změněno: 31. 10. 2012 10:38.
Anotace
The opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia expresses several soluble lectins, among them BC2L-C. This lectin exhibits two domains: a C-terminal domain with high sequence similarity to the recently described calcium-dependent mannose-binding lectin BC2L-A, and an N-terminal domain of 156 amino acids without similarity to any known protein. The recombinant N-terminal BC2L-C domain is a new lectin with specificity for fucosylated human histo-blood group epitopes H-type 1, Lewis b, and Lewis Y, as determined by glycan array and isothermal titration calorimetry. Methylselenofucoside was used as ligand to solve the crystal structure of the N-terminal BC2L-C domain. Additional molecular modeling studies rationalized the preference for Lewis epitopes. The structure reveals a trimeric jellyroll arrangement with striking similarity to TNF-like proteins, and to BclA, the spore protein from Bacillus anthracis which may play an important role in bioadhesion of anthrax spores in human lungs.
Anotace česky
Podmíněný patogen Burkholderia cenocepacia produkuje několik rozpustných lektinů. Trimerní N-terminální doména BC2L-C-nt podobná TNF z podmíněného patogenu Burkholderia cenocepacia vykazuje specifitu vůči fukosylovaným lidským krevním antigenům.
Návaznosti
GA303/09/1168, projekt VaVNázev: Lektiny z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství
Investor: Grantová agentura ČR, Lektidy z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství
GD301/09/H004, projekt VaVNázev: Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanistických studií k chemoterapii rakoviny
Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanických studií k chemoterapii rakoviny
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
205872, interní kód MUNázev: Program developing interdisciplinary research POtential for the STudies of BIOMolecular INteractions (Akronym: POSTBIOMIN)
Investor: Evropská unie, Program developing interdisciplinary research POtential for the STudies of BIOMolecular INteractions, Kapacity
VytisknoutZobrazeno: 12. 7. 2024 05:35