J 2010

A TNF-like Trimeric Lectin Domain from Burkholderia cenocepacia with Specificity for Fucosylated Human Histo-Blood Group Antigens

ŠULÁK, Ondřej, Gianluca CIOCI, Monia DELIA, Martina LAHMANN, Annabelle VARROT et. al.

Základní údaje

Originální název

A TNF-like Trimeric Lectin Domain from Burkholderia cenocepacia with Specificity for Fucosylated Human Histo-Blood Group Antigens

Název česky

A TNF-like Trimeric Lectin Domain from Burkholderia cenocepacia with Specificity for Fucosylated Human Histo-Blood Group Antigens

Autoři

ŠULÁK, Ondřej (203 Česká republika, domácí), Gianluca CIOCI (250 Francie), Monia DELIA (380 Itálie, domácí), Martina LAHMANN (826 Velká Británie a Severní Irsko), Annabelle VARROT (250 Francie), Anne IMBERTY (250 Francie) a Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

Structure, CAMBRIDGE, CELL PRESS, 2010, 0969-2126

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10404 Polymer science

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 6.337

Kód RIV

RIV/00216224:14310/10:00057175

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

DOI

UT WoS

000273859700010

Klíčová slova česky

lektin; Burkholderia cenocepacia; patogen; TNF

Klíčová slova anglicky

lectin; Burkholderia cenocepacia; pathogen; TNF

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 31. 10. 2012 10:38, Olga Křížová

Anotace

ORIG CZ

V originále

The opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia expresses several soluble lectins, among them BC2L-C. This lectin exhibits two domains: a C-terminal domain with high sequence similarity to the recently described calcium-dependent mannose-binding lectin BC2L-A, and an N-terminal domain of 156 amino acids without similarity to any known protein. The recombinant N-terminal BC2L-C domain is a new lectin with specificity for fucosylated human histo-blood group epitopes H-type 1, Lewis b, and Lewis Y, as determined by glycan array and isothermal titration calorimetry. Methylselenofucoside was used as ligand to solve the crystal structure of the N-terminal BC2L-C domain. Additional molecular modeling studies rationalized the preference for Lewis epitopes. The structure reveals a trimeric jellyroll arrangement with striking similarity to TNF-like proteins, and to BclA, the spore protein from Bacillus anthracis which may play an important role in bioadhesion of anthrax spores in human lungs.

Česky

Podmíněný patogen Burkholderia cenocepacia produkuje několik rozpustných lektinů. Trimerní N-terminální doména BC2L-C-nt podobná TNF z podmíněného patogenu Burkholderia cenocepacia vykazuje specifitu vůči fukosylovaným lidským krevním antigenům.

Návaznosti

GA303/09/1168, projekt VaV
Název: Lektiny z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství
Investor: Grantová agentura ČR, Lektidy z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství
GD301/09/H004, projekt VaV
Název: Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanistických studií k chemoterapii rakoviny
Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanických studií k chemoterapii rakoviny
LC06030, projekt VaV
Název: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
MSM0021622413, záměr
Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
205872, interní kód MU
Název: Program developing interdisciplinary research POtential for the STudies of BIOMolecular INteractions (Akronym: POSTBIOMIN)
Investor: Evropská unie, Program developing interdisciplinary research POtential for the STudies of BIOMolecular INteractions, Kapacity