2009
Backbone 1H, 13C, and 15N NMR assignment for the inactive form of the retroviral protease of the murine intracisternal A-type particle, inMIA-14 PR
MOTÁČKOVÁ, Veronika, Monika KUBÍČKOVÁ, Milan KOŽÍŠEK, Klára GRANTZ ŠAŠKOVÁ, Martin ŠVEC et. al.Základní údaje
Originální název
Backbone 1H, 13C, and 15N NMR assignment for the inactive form of the retroviral protease of the murine intracisternal A-type particle, inMIA-14 PR
Název česky
Backbone 1H, 13C, and 15N NMR assignment for the inactive form of the retroviral protease of the murine intracisternal A-type particle, inMIA-14 PR
Autoři
MOTÁČKOVÁ, Veronika (203 Česká republika, domácí), Monika KUBÍČKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Milan KOŽÍŠEK (203 Česká republika), Klára GRANTZ ŠAŠKOVÁ (203 Česká republika), Martin ŠVEC (203 Česká republika), Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, garant, domácí) a Vladimír SKLENÁŘ (203 Česká republika, domácí)
Vydání
Biomolecular NMR Assignments, Netherlands, Springer Netherlands, 2009, 1874-2718
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Spojené státy
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 0.750
Kód RIV
RIV/00216224:14310/09:00037169
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
UT WoS
000271442700026
Klíčová slova anglicky
Retroviral protease; Murine intracisternal A-type particles; inMIA-14 PR; C-terminal domain; Homodimer; Assignment A-type particles \and inMIA-14 PR \and C-terminal domain; Homodimer; Assignment
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 2. 2. 2012 17:37, Mgr. Veronika Papoušková, Ph.D.
V originále
Proteases play a crucial role in the retroviral infection but so far the mechanism of their regulation remains unclear. Protease MIA-14 from murine intracisternal A-type particles, containing a C-terminal domain rich in glycines (G-patch), is responsible for binding of single-stranded oligo-nucleotides (both RNA and DNA) without inhibiting the proteolytic activity. For investigations of untill now poorly characterized protease--oligonucleotide interactions, assignments of the observed NMR frequencies are mandatory. An almost complete assignments of the main chain and 13Cbeta side chain resonances of the 34\,kDa homo-dimeric inMIA-14 PR is presented in this study.
Česky
Proteases play a crucial role in the retroviral infection but so far the mechanism of their regulation remains unclear. Protease MIA-14 from murine intracisternal A-type particles, containing a C-terminal domain rich in glycines (G-patch), is responsible for binding of single-stranded oligo-nucleotides (both RNA and DNA) without inhibiting the proteolytic activity. For investigations of untill now poorly characterized protease--oligonucleotide interactions, assignments of the observed NMR frequencies are mandatory. An almost complete assignments of the main chain and 13Cbeta side chain resonances of the 34\,kDa homo-dimeric inMIA-14 PR is presented in this study.
Návaznosti
| LC06030, projekt VaV |
| ||
| MSM0021622413, záměr |
|