2010
Chromate reductase activity of the Paracoccus denitrificans ferric reductase B (FerB) protein and its physiological relevance
SEDLÁČEK, Vojtěch a Igor KUČERAZákladní údaje
Originální název
Chromate reductase activity of the Paracoccus denitrificans ferric reductase B (FerB) protein and its physiological relevance
Název česky
Chromátreduktasová aktivita ferrireduktasy B (FerB) Paracoccus denitrificans a její fyziologický význam
Autoři
SEDLÁČEK, Vojtěch (203 Česká republika) a Igor KUČERA (203 Česká republika, garant)
Vydání
Archives of microbiology, Springer, 2010, 0302-8933
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Německo
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Impakt faktor
Impact factor: 1.754
Kód RIV
RIV/00216224:14310/10:00045143
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
UT WoS
000283089800005
Klíčová slova česky
biologická redukce kovu; flavoenzym; flavinový radikál; oxidační stres
Klíčová slova anglicky
metal bioreduction; flavoenzyme; flavin radical; oxidative stress
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 20. 10. 2010 15:08, prof. RNDr. Igor Kučera, DrSc.
V originále
The homodimeric flavoprotein FerB of Paracoccus denitrificans catalyzed the reduction of chromate with NADH as electron donor. When present, oxygen was reduced concomitantly with chromate. The recombinant enzyme had a maximum activity at pH 5.0. The stoichiometric ratio of NADH oxidized to chromate reduced was found to be 1.53 (O2 absent) or higher than 2 (O2 present), the apparent KM value for chromate amounted to 70 uM with the maximum rate of 2.9 umol NADH /s/(mg protein). Diode-array spectrophotometry and experiments with one-electron acceptors provided evidence for oxygen consumption being due to a flavin semiquinone, formed transiently during the interaction of FerB with chromate. At the whole-cell level, a ferB mutant strain displayed only slightly diminished rate of chromate reduction when compared to the wild-type parental strain. Anaerobically grown cells were more active than cells grown aerobically. The sensitivity to antimycin suggests an involvement of the respiratory chain.
Česky
Homodimerní flavoprotein FerB z Paracoccus denitrificans katalyzoval redukci chromanu NADH jako elektronovým donorem. Pokud byl přítomen, kyslík se redukoval spolu s chromanem. Rekombinantní enzym měl maximální aktivitu při pH 5.0. Stechiometrický poměr NADH oxidovaný / chroman redukovaný byl 1.53 (O2 nepřítomen) nebo vyšší než 2 (O2 přítomen), zdánlivá KM pro chroman činila 70 uM, limitní rychlost 2.9 umol NADH/s/(mg proteinu). Spektrofotometrie s diodovým polem a experimenty s jednoelektronovými akceptory ukázaly, že za spotřebu kyslíku je odpovědný flavinový semichinon, který přechodně vzniká při reakci FerB s chromanem. Na celobuněčné úrovni vykazoval mutant ferB pouze mírně sníženou rychlost redukce chromanu ve srovnání s divokým kmenem. Tato aktivita byla inhibovatelná antimycinem, což svědčí o účasti respiračního řetězce.
Návaznosti
| GA525/07/1069, projekt VaV |
| ||
| MSM0021622413, záměr |
|