2011
Mitogen-Activated Protein Kinases Promote WNT/beta-Catenin Signaling via Phosphorylation of LRP6
ČERVENKA, Igor, Joshua WOLF, Jan MAŠEK, Pavel KREJČÍ, William R WILCOX et. al.Základní údaje
Originální název
Mitogen-Activated Protein Kinases Promote WNT/beta-Catenin Signaling via Phosphorylation of LRP6
Autoři
ČERVENKA, Igor, Joshua WOLF, Jan MAŠEK, Pavel KREJČÍ, William R WILCOX, Alois KOZUBÍK, Gunnar SCHULTE, J Silvio GUTKIND a Vítězslav BRYJA
Vydání
January 2011, Washington, D.C. ASM, 2011, 0270-7306
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
30105 Physiology
Stát vydavatele
Spojené státy
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 5.527
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
UT WoS
000285093600014
Klíčová slova anglicky
MAPK; mitogen kinases; beta-catenin; wnt; LRP6
Změněno: 20. 4. 2012 10:03, Ing. Andrea Mikešková
Anotace
V originále
LDL-related protein 6 (LRP6) is a coreceptor of WNTs and a key regulator of the WNT/beta-catenin pathway. Upon activation LRP6 is phosphorylated within its intracellular PPPS/TP motifs. On the basis of a kinome-wide siRNA screen and confirmative biochemical analysis, we show that several proline-directed mitogen-activated protein kinases (MAPKs), such as p38, ERK1/2 and JNK1 are sufficient and required for the phosphorylation of PPPS/TP motifs of LRP6. External stimuli, which control the activity of MAPKs, such as phorbolesters and fibroblast growth factor 2 (FGF2) control the choice of the LRP6-PPPS/TP kinase and regulate the amplitude of LRP6 phosphorylation and WNT/beta-catenin-dependent transcription. Our findings suggest that cells recruit not only one dedicated LRP6 kinase but rather select their LRP6 kinase depending on cell type and the external stimulus.
Návaznosti
GA204/09/0498, projekt VaV |
| ||
GA301/09/0587, projekt VaV |
| ||
GD204/09/H058, projekt VaV |
| ||
MSM0021622430, záměr |
|