Stereoselectivity and Conformational Stability of Haloalkane Dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110: The Effect of pH and Temperature.

CHALOUPKOVÁ, Radka, Zbyněk PROKOP, Yukari SATO, Yuji NAGATA a Jiří DAMBORSKÝ. Stereoselectivity and Conformational Stability of Haloalkane Dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110: The Effect of pH and Temperature. FEBS Journal. 2011, roč. 278, č. 15, s. 2728-2738. ISSN 1742-464X. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2011.08203.x.

Základní údaje

• Originální název: Stereoselectivity and Conformational Stability of Haloalkane Dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110: The Effect of pH and Temperature.
• Autoři: CHALOUPKOVÁ, Radka (203 Česká republika, domácí), Zbyněk PROKOP (203 Česká republika, domácí), Yukari SATO (392 Japonsko, domácí), Yuji NAGATA (392 Japonsko, domácí) a Jiří DAMBORSKÝ (203 Česká republika, garant, domácí).
• Vydání: FEBS Journal, 2011, 1742-464X.

Další údaje

• Originální jazyk: angličtina
• Typ výsledku: Článek v odborném periodiku
• Obor: 10600 1.6 Biological sciences
• Stát vydavatele: Velká Británie a Severní Irsko
• Utajení: není předmětem státního či obchodního tajemství
• Impakt faktor: Impact factor: 3.790
• Kód RIV: RIV/00216224:14310/11:00049446
• Organizační jednotka: Přírodovědecká fakulta
• Doi: http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2011.08203.x
• UT WoS: 000292933300011
• Klíčová slova anglicky: DbJA; Enantioselectivity;Haloalkane Dehalogenase
• Štítky: AKR, rivok

Anotace

The effect of pH and temperature on structure, stability, activity and enantioselectivity of haloalkane dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110 was investigated in this study. Conformational changes have been assessed by circular dichroism spectroscopy, functional changes by kinetic analysis, while quaternary structure was studied by gel filtration chromatography. Our study shows that the DbjA enzyme is highly tolerant to pH changes. Its secondary and tertiary structure was not affected by pH in the range of 5.3-10.3 and 6.2-10.1, respectively. Oligomerization of DbjA was strongly pH-dependent: monomer, dimer, tetramer and a high molecular weight cluster of the enzyme was distinguished in solution at different pH conditions. Moreover, different oligomeric states of DbjA possessed different thermal stability.

Návaznosti

• GA203/08/0114, projekt VaV: Název: Specifické iontové efekty pro proteiny v roztocích a podobné biologicky relevantní systémy.

Investor: Grantová agentura ČR, Specifické iontové efekty pro proteiny v roztocích a podobné biologicky relevantní systémy

• IAA401630901, projekt VaV: Název: Evoluce substrátové specifity u enzymů aktivních s xenobiotickými látkami

Investor: Akademie věd ČR, Evoluce substrátové specifity u enzymů aktivních s xenobiotickými látkami

• LC06010, projekt VaV: Název: Centrum biokatalýzy a biotransformací

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Centrum biokatalýzy a biotransformací

• MSM0021622412, záměr: Název: Interakce mezi chemickými látkami, prostředím a biologickými systémy a jejich důsledky na globální, regionální a lokální úrovni (INCHEMBIOL) (Akronym: INCHEMBIOL)

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Interakce mezi chemickými látkami, prostředím a biologickými systémy a jejich důsledky na globální , regionální a lokální úrovni