J 2011

Stereoselectivity and Conformational Stability of Haloalkane Dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110: The Effect of pH and Temperature.

CHALOUPKOVÁ, Radka, Zbyněk PROKOP, Yukari SATO, Yuji NAGATA, Jiří DAMBORSKÝ et. al.

Základní údaje

Originální název

Stereoselectivity and Conformational Stability of Haloalkane Dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110: The Effect of pH and Temperature.

Autoři

CHALOUPKOVÁ, Radka (203 Česká republika, domácí), Zbyněk PROKOP (203 Česká republika, domácí), Yukari SATO (392 Japonsko, domácí), Yuji NAGATA (392 Japonsko, domácí) a Jiří DAMBORSKÝ (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

FEBS Journal, 2011, 1742-464X

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 3.790

Kód RIV

RIV/00216224:14310/11:00049446

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

DOI

UT WoS

000292933300011

Klíčová slova anglicky

DbJA; Enantioselectivity;Haloalkane Dehalogenase

Štítky

Změněno: 20. 4. 2012 10:36, Ing. Andrea Mikešková

Anotace

V originále

The effect of pH and temperature on structure, stability, activity and enantioselectivity of haloalkane dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110 was investigated in this study. Conformational changes have been assessed by circular dichroism spectroscopy, functional changes by kinetic analysis, while quaternary structure was studied by gel filtration chromatography. Our study shows that the DbjA enzyme is highly tolerant to pH changes. Its secondary and tertiary structure was not affected by pH in the range of 5.3-10.3 and 6.2-10.1, respectively. Oligomerization of DbjA was strongly pH-dependent: monomer, dimer, tetramer and a high molecular weight cluster of the enzyme was distinguished in solution at different pH conditions. Moreover, different oligomeric states of DbjA possessed different thermal stability.

Návaznosti

GA203/08/0114, projekt VaV
Název: Specifické iontové efekty pro proteiny v roztocích a podobné biologicky relevantní systémy.
Investor: Grantová agentura ČR, Specifické iontové efekty pro proteiny v roztocích a podobné biologicky relevantní systémy
IAA401630901, projekt VaV
Název: Evoluce substrátové specifity u enzymů aktivních s xenobiotickými látkami
Investor: Akademie věd ČR, Evoluce substrátové specifity u enzymů aktivních s xenobiotickými látkami
LC06010, projekt VaV
Název: Centrum biokatalýzy a biotransformací
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Centrum biokatalýzy a biotransformací
MSM0021622412, záměr
Název: Interakce mezi chemickými látkami, prostředím a biologickými systémy a jejich důsledky na globální, regionální a lokální úrovni (INCHEMBIOL) (Akronym: INCHEMBIOL)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Interakce mezi chemickými látkami, prostředím a biologickými systémy a jejich důsledky na globální , regionální a lokální úrovni