ROZUMOVÁ, Petra a Michaela WIMMEROVÁ. Nový lektin ze světélkující bakterie Photorhabdus luminescens. In Chemické listy, vol. 105 (5), 321-436 (2011) ISSN 0009-2770. 2011. ISSN 0009-2770.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Nový lektin ze světélkující bakterie Photorhabdus luminescens
Název anglicky New lectin from bioluminescent bacterium Photorhabdus luminescens
Autoři ROZUMOVÁ, Petra (203 Česká republika, domácí) a Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání Chemické listy, vol. 105 (5), 321-436 (2011) ISSN 0009-2770, 2011.
Další údaje
Originální jazyk čeština
Typ výsledku Konferenční abstrakt
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 0.529
Kód RIV RIV/00216224:14310/11:00049931
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
ISSN 0009-2770
Klíčová slova česky Photorhabdus luminescens; lektiny
Klíčová slova anglicky Photorhabdus luminescens; lectins
Změnil Změnila: prof. RNDr. Michaela Wimmerová, Ph.D., učo 854. Změněno: 12. 1. 2012 16:56.
Anotace
V genomu bakterie P. luminescens byl objeven protein vykazující výraznou sekvenční podobnost k charakterizovanému lektinu BC2L-C-nt z lidského podmíněného patogenu Burkholderia cenocepacia. Je to zároveň jediný doposud předpokládaný homolog výše zmíněného lektinu. Pro funkční charakteristiku používáme metody SPR – rezonance povrchového plasmonu a ITC – isotermální titrační mikrokalorimetrie. Oligomerní stav proteinu byl sledován pomocí dynamického rozptylu světla a zesíťování proteinu bifunkčním činidlem, k získání komplexních dat byly dále využity metody analytické ultracentrifugace.
Anotace anglicky
The protein PLU from P. luminescens has a strong sequence homology with characterized lectin BC2L-C-nt from the human opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia. So far, PLU is the only one supposed homologous of BC2L-C-nt lectin. Function studies were performed using surface plasmon resonance and isothermal titration calorimetry, which allowed identifying binding properties and thermodynamic parameters of interaction with saccharides. Preliminary information about a quaternary structure of the protein was obtained using dynamic light scattering, crosslinking with bifunctional reagents and analytical ultracentrifugation.
Návaznosti
GA303/09/1168, projekt VaVNázev: Lektiny z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství
Investor: Grantová agentura ČR, Lektidy z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství
GD301/09/H004, projekt VaVNázev: Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanistických studií k chemoterapii rakoviny
Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanických studií k chemoterapii rakoviny
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
VytisknoutZobrazeno: 12. 7. 2024 05:35