MATIAŠOVIC, Ján, Hana ŠTEPÁNOVÁ, Jiří VOLF, Lukáš KUBALA, Petra OVESNÁ, Ivan RYCHLÍK a Martin FALDYNA. Influence of the lipopolysaccharide structure of Salmonella enterica serovar Enteritidis on interactions with pig neutrophils. Veterinary Microbiology. 2011, roč. 150, 1-2, s. 167-172. ISSN 0378-1135. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1016/j.vetmic.2011.01.007.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Influence of the lipopolysaccharide structure of Salmonella enterica serovar Enteritidis on interactions with pig neutrophils
Autoři MATIAŠOVIC, Ján (703 Slovensko, garant), Hana ŠTEPÁNOVÁ (203 Česká republika), Jiří VOLF (203 Česká republika), Lukáš KUBALA (203 Česká republika), Petra OVESNÁ (203 Česká republika, domácí), Ivan RYCHLÍK (203 Česká republika) a Martin FALDYNA (203 Česká republika).
Vydání Veterinary Microbiology, 2011, 0378-1135.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Nizozemské království
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 3.327
Kód RIV RIV/00216224:14110/11:00053445
Organizační jednotka Lékařská fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.1016/j.vetmic.2011.01.007
UT WoS 000290696500022
Klíčová slova anglicky Salmonella; Pig; Pathogen-associated molecular patterns; Lipopolysaccharide; Neutrophil
Příznaky Mezinárodní význam
Změnil Změnil: Mgr. Michal Petr, učo 65024. Změněno: 11. 4. 2012 15:54.
Anotace
The key process for immune response development is the recognition of bacteria by the immune system of the host based on the sensing of pathogen-associated molecular patterns (PAMP). One of the most important PAMP is the lipopolysaccharide (LPS) molecule, a complex molecule present in the outer membrane of Gram negative bacteria. In this study we were interested in how different parts of the LPS of Salmonella enterica serovar Enteritidis are recognized by porcine neutrophils. To this aim, we constructed S. Enteritidis mutants with rfaL and rfaC genes disabled in the attachment of the O-antigen and in the synthesis of the inner oligosaccharide core of LPS, respectively.We found that in the absence of serum, both the rfa mutants associated with neutrophils and stimulated them for reactive oxygen species (ROS) production significantly more than the wild-type strain. Addition of polymyxin B, which neutralized lipid A, the endotoxic moiety of LPS, effectively decreased the association of the wild-type strain and the rfaC mutant with neutrophils, but not the rfaL mutant. This indicates that the oligosaccharide core newly exposed on the surface in the rfaL mutant, protected from interaction in the wild-type strain by the O-antigen but completely absent in the rfaC mutant, may represent a new ligand for porcine neutrophils that cannot be neutralized by polymyxin B.
VytisknoutZobrazeno: 31. 7. 2024 05:29