2011
Structure and binding specificity of the receiver domain of sensor histidine kinase CKI1 from Arabidopsis thaliana.
PEKÁROVÁ, Blanka, Tomáš KLUMPLER, Olga TŘÍSKOVÁ, Jakub HORÁK, Séverine JANSEN et. al.Základní údaje
Originální název
Structure and binding specificity of the receiver domain of sensor histidine kinase CKI1 from Arabidopsis thaliana.
Autoři
PEKÁROVÁ, Blanka (203 Česká republika, domácí), Tomáš KLUMPLER (203 Česká republika, domácí), Olga TŘÍSKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Jakub HORÁK (203 Česká republika, domácí), Séverine JANSEN (250 Francie, domácí), Radka DOPITOVÁ (203 Česká republika, domácí), Petra BORKOVCOVÁ (203 Česká republika, domácí), Veronika PAPOUŠKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Eliška NEJEDLÁ (203 Česká republika, domácí), Vladimír SKLENÁŘ (203 Česká republika, domácí), Jaromír MAREK (203 Česká republika, domácí), Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, domácí), Jan HEJÁTKO (203 Česká republika, domácí) a Lubomír JANDA (203 Česká republika, garant, domácí)
Vydání
The Plant Journal, England, BLACKWELL PUBLISHING, 2011, 0960-7412
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele
Velká Británie a Severní Irsko
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Impakt faktor
Impact factor: 6.160
Kód RIV
RIV/00216224:14740/11:00050106
Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
UT WoS
000294827700008
Klíčová slova anglicky
multistep phosphorelay; receiver domain; CKI1; crystal structure; NMR spectroscopy; Arabidopsis thaliana
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 1. 5. 2012 01:49, doc. RNDr. Jaromír Marek, Ph.D.
Anotace
V originále
Multistep phosphorelay (MSP) signaling mediates responses to a variety of important stimuli in plants. In Arabidopsis MSP, the signal is transferred from sensor histidine kinase (HK) via histidine phosphotransfer proteins (AHP1–AHP5) to nuclear response regulators. In contrast to ancestral two-component signaling in bacteria, protein interactions in plant MSP are supposed to be rather nonspecific. Here, we show that the C-terminal receiver domain of HK CKI1 (CKI1RD) is responsible for the recognition of CKI1 downstream signaling partners, and specifically interacts with AHP2, AHP3 and AHP5 with different affinities. We studied the effects of Mg2+, the co-factor necessary for signal transduction via MSP, and phosphorylation-mimicking BeF3 ) on CKI1RD in solution, and determined the crystal structure of free CKI1RD and CKI1RD in a complex with Mg2+. We found that the structure of CKI1RD shares similarities with the only known structure of plant HK, ETR1RD, with the main differences being in loop L3.
Návaznosti
ED1.1.00/02.0068, projekt VaV |
| ||
GAP305/11/0756, projekt VaV |
| ||
GA521/09/1699, projekt VaV |
| ||
GD204/08/H054, projekt VaV |
| ||
LC06034, projekt VaV |
| ||
MSM0021622413, záměr |
| ||
MSM0021622415, záměr |
| ||
MUNI/A/0928/2009, interní kód MU |
| ||
205872, interní kód MU |
| ||
228461, interní kód MU |
|