J 2011

Burkholderia cenocepacia BC2L-C Is a Super Lectin with Dual Specificity and Proinflammatory Activity

ŠULÁK, Ondřej, Gianluca CIOCI, Emilie LAMEIGNÈRE, Viviane BALLOY, Adam ROUND et. al.

Základní údaje

Originální název

Burkholderia cenocepacia BC2L-C Is a Super Lectin with Dual Specificity and Proinflammatory Activity

Autoři

ŠULÁK, Ondřej (203 Česká republika, domácí), Gianluca CIOCI (250 Francie), Emilie LAMEIGNÈRE (250 Francie), Viviane BALLOY (250 Francie), Adam ROUND (250 Francie), Irina GUTSCHE (250 Francie), Lenka MALINOVSKÁ (203 Česká republika, domácí), Michel CHIGNARD (250 Francie), Paul KOSMA (40 Rakousko), Daniel F AUBERT (124 Kanada), Cristina L MAROLDA (124 Kanada), Miguel A VALVANO (124 Kanada), Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant, domácí) a Anne IMBERTY (250 Francie)

Vydání

PLoS Pathogens, PUBLIC LIBRARY SCIENCE, 2011, 1553-7366

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 9.127

Kód RIV

RIV/00216224:14740/11:00050198

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

DOI

UT WoS

000295409000041

Klíčová slova anglicky

bacterial lectin;Burkholderia cenocepacia;calcium-dependent bacterial lectins;TNF;inflammation

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 24. 7. 2013 11:05, Olga Křížová

Anotace

V originále

Lectins and adhesins are involved in bacterial adhesion to host tissues and mucus during early steps of infection. We report the characterization of BC2L-C, a soluble lectin from the opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia. The N-terminal domain is a novel TNF-a-like fucosebinding lectin, while the C-terminal part is similar to a superfamily of calcium-dependent bacterial lectins. The C-terminal domain displays specificity for mannose and L-glycero-D-manno-heptose. BC2L-C is therefore a superlectin that binds independently to mannose/heptose glycoconjugates and fucosylated human histo-blood group epitopes. We propose that BC2L-C binds to the bacterial surface in a mannose/heptose-dependent manner via the C-terminal domain. The TNF-a-like domain triggers IL-8 production in cultured airway epithelial cells in a carbohydrate-independent manner, and is therefore proposed to play a role in the dysregulated proinflammatory response observed in B. cenocepacia lung infections.

Návaznosti

ED1.1.00/02.0068, projekt VaV
Název: CEITEC - central european institute of technology
GA303/09/1168, projekt VaV
Název: Lektiny z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství
Investor: Grantová agentura ČR, Lektidy z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství
GD301/09/H004, projekt VaV
Název: Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanistických studií k chemoterapii rakoviny
Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanických studií k chemoterapii rakoviny
LC06030, projekt VaV
Název: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
ME08008, projekt VaV
Název: Návrh antibakteriálních a antivirových léků na bázi cukrů a glykomimetik
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Návrh antibakteriálních a antivirových léků na bázi cukrů a glykomimetik, Program výzkumu a vývoje KONTAKT (ME)
MSM0021622413, záměr
Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
205872, interní kód MU
Název: Program developing interdisciplinary research POtential for the STudies of BIOMolecular INteractions (Akronym: POSTBIOMIN)
Investor: Evropská unie, Program developing interdisciplinary research POtential for the STudies of BIOMolecular INteractions, Kapacity