DEMO, Gabriel, Veronika PAPOUŠKOVÁ, Hana ŠANDEROVÁ, Lukáš ŽÍDEK a Michaela WIMMEROVÁ. Significant changes between the Xray structure and NMR structure of delta subunit of RNA polymerase. In Struktura 2012, Cesko-slovenska krystalograficka spolecnost. 2012. ISSN 1211-5894.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Significant changes between the Xray structure and NMR structure of delta subunit of RNA polymerase
Název česky Podstatni zmeny mezi krystalografickou a NMR strukturou delta podjednotky RNA polymerazy
Název anglicky Significant changes between the X-ray structure and NMR structure of delta subunit of RNA polymerase
Autoři DEMO, Gabriel (703 Slovensko, domácí), Veronika PAPOUŠKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Hana ŠANDEROVÁ (203 Česká republika), Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, domácí) a Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání Struktura 2012, Cesko-slovenska krystalograficka spolecnost, 2012.
Další údaje
Originální jazyk čeština
Typ výsledku Konferenční abstrakt
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Kód RIV RIV/00216224:14740/12:00057460
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
ISSN 1211-5894
Klíčová slova česky delta podjednotka NMR krystalograficka struktura porovnani
Klíčová slova anglicky delta subunit comparism NMR Xray structure
Změnil Změnil: Mgr. Gabriel Demo, Ph.D., učo 150765. Změněno: 29. 6. 2012 10:22.
Anotace
RNA polymerase is an essential enzyme. RNAP from gram negative bacteria contain two additional subunits. The delta subunit is 173 aminoacids long and comes from Bacillus subtilis. The N terminal domain displays an ordered structure and the C terminal domain appears to be flexible and unstructured. The N terminal domain was solved either with NMR and Xray. The Xray structure showed completely different behaviour in the region corresponding to beta sheets present in NMR structure. In the Xray structure were found nickel ions which may have a significant effect on the folding of the protein. This is a strong proof that some of the proteins can be differently structured in the solution as in the crystalline phase.
Anotace anglicky
RNA polymerase is an essential enzyme. RNAP from gram negative bacteria contain two additional subunits. The delta subunit is 173 aminoacids long and comes from Bacillus subtilis. The N terminal domain displays an ordered structure and the C terminal domain appears to be flexible and unstructured. The N terminal domain was solved either with NMR and Xray. The Xray structure showed completely different behaviour in the region corresponding to beta sheets present in NMR structure. In the Xray structure were found nickel ions which may have a significant effect on the folding of the protein. This is a strong proof that some of the proteins can be differently structured in the solution as in the crystalline phase.
Návaznosti
GD301/09/H004, projekt VaVNázev: Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanistických studií k chemoterapii rakoviny
Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanických studií k chemoterapii rakoviny
VytisknoutZobrazeno: 5. 10. 2024 09:36