Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD
control recruitment of Nrd1

J 2012

Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1

KUBÍČEK, Karel; Hana ČERNÁ; Peter HOLUB; Josef PASULKA; Dominika HROŠŠOVÁ et al.

Základní údaje

Originální název

Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1

Autoři

KUBÍČEK, Karel ; Hana ČERNÁ; Peter HOLUB; Josef PASULKA; Dominika HROŠŠOVÁ; Frank LOEHR; Ctirad HOFR ; Štěpánka VAŇÁČOVÁ a Richard ŠTEFL

Vydání

Genes & Development, New York, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2012, 0890-9369

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10610 Biophysics

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 12.444

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14740/12:00057508

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

DOI

https://doi.org/10.1101/gad.192781.112

UT WoS

000308391800002

Klíčová slova anglicky

RNA polymerase II; CTD code; phosphorylation; proline isomerization; RNA processing and degradation; NMR spectroscopy; structure

Štítky

ok, rivok

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

Změněno: 7. 4. 2013 04:28, Olga Křížová

Anotace

V originále

Recruitment of appropriate RNA processing factors to the site of transcription is controlled by post-translational modifications of the C-terminal domain (CTD) of RNA polymerase II (RNAP II). Here, we report the solution structure of the Ser5 phosphorylated (pSer5) CTD bound to Nrd1. The structure reveals a direct recognition of pSer5 by Nrd1 that requires the cis conformation of the upstream pSer5–Pro6 peptidyl-prolyl bond of the CTD. Mutations at the complex interface diminish binding affinity and impair processing or degradation of noncoding RNAs. These findings underpin the interplay between covalent and noncovalent changes in the CTD structure that constitute the CTD code.

Návaznosti

ED1.1.00/02.0068, projekt VaV

Název: CEITEC - central european institute of technology

GAP205/12/0550, projekt VaV

Název: Dynamika vzniku shelterinového komplexu

Investor: Grantová agentura ČR, Dynamika vzniku shelterinového komplexu

GAP305/10/1490, projekt VaV

Název: Strukturní podstata ukončení transkripce nezávislé na poly(A) signálu

Investor: Grantová agentura ČR, Strukturní podstata ukončení transkripce nezávislé na poly(A) signálu

GAP305/11/1095, projekt VaV

Název: Funkční a biochemická charakterizace proteinu Dis3L2, třetího lidského homologu hlavní kvasinkové exosomové nukleázy Dis3p

Investor: Grantová agentura ČR, Funkční a biochemická charakterizace proteinu Dis3L2, třetího lidského homologu hlavní kvasinkové exosomové nukleázy Dis3p

GBP305/12/G034, projekt VaV

Název: Centrum biologie RNA

084316/Z/07/Z, interní kód MU

Název: Polyadenylation and mechanisms of nuclear RNA quality control

Investor: Wellcome Trust, Polyadenylation and mechanisms of nuclear RNA quality control

1642, interní kód MU

Název: EMBO Young Investigator Programme (Akronym: EMBO)

Investor: EMBO (European Molecular Biology Organization), EMBO Young Investigator Programme

Přiložené soubory

Genes_Dev.-2012-Kubicek-1891-6.pdf

Požádat o autorskou verzi souboru

Citovat

KUBÍČEK, Karel; Hana ČERNÁ; Peter HOLUB; Josef PASULKA; Dominika HROŠŠOVÁ; Frank LOEHR; Ctirad HOFR; Štěpánka VAŇÁČOVÁ a Richard ŠTEFL. Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1. Genes & Development. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2012, roč. 26, č. 17, s. 1891-1896. ISSN 0890-9369. Dostupné z: https://doi.org/10.1101/gad.192781.112.

@article{988332,
   author = {Kubíček, Karel and Černá, Hana and Holub, Peter and Pasulka, Josef and Hroššová, Dominika and Loehr, Frank and Hofr, Ctirad and Vaňáčová, Štěpánka and Štefl, Richard},
   article_location = {New York},
   article_number = {17},
   doi = {https://doi.org/10.1101/gad.192781.112},
   keywords = {RNA polymerase II; CTD code; phosphorylation; proline isomerization; RNA processing and degradation; NMR spectroscopy; structure},
   language = {eng},
   issn = {0890-9369},
   journal = {Genes & Development},
   title = {Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1},
   url = {http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22892239},
   volume = {26},
   year = {2012}
}

TY  - JOUR
ID  - 988332
AU  - Kubíček, Karel - Černá, Hana - Holub, Peter - Pasulka, Josef - Hroššová, Dominika - Loehr, Frank - Hofr, Ctirad - Vaňáčová, Štěpánka - Štefl, Richard
PY  - 2012
TI  - Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1
JF  - Genes & Development
VL  - 26
IS  - 17
SP  - 1891-1896
EP  - 1891-1896
PB  - Cold Spring Harbor Laboratory Press
SN  - 08909369
KW  - RNA polymerase II
KW  - CTD code
KW  - phosphorylation
KW  - proline isomerization
KW  - RNA processing and degradation
KW  - NMR spectroscopy
KW  - structure
UR  - http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22892239
L2  - http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22892239
N2  - Recruitment of appropriate RNA processing factors to the site of transcription is controlled by post-translational modifications of the C-terminal domain (CTD) of RNA polymerase II (RNAP II). Here, we report the solution structure of the Ser5 phosphorylated (pSer5) CTD bound to Nrd1. The structure reveals a direct recognition of pSer5 by Nrd1 that requires the cis conformation of the upstream pSer5–Pro6 peptidyl-prolyl bond of the CTD. Mutations at the complex interface diminish binding affinity and impair processing or degradation of noncoding RNAs. These findings underpin the interplay between covalent and noncovalent changes in the CTD structure that constitute the CTD code.
ER  -

KUBÍČEK, Karel; Hana ČERNÁ; Peter HOLUB; Josef PASULKA; Dominika HROŠŠOVÁ; Frank LOEHR; Ctirad HOFR; Štěpánka VAŇÁČOVÁ a Richard ŠTEFL. Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1. \textit{Genes \&{} Development}. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2012, roč.~26, č.~17, s.~1891-1896. ISSN~0890-9369. Dostupné z: https://doi.org/10.1101/gad.192781.112.

Přehled o publikaci