Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1

KUBÍČEK, Karel, Hana ČERNÁ, Peter HOLUB, Josef PASULKA, Dominika HROŠŠOVÁ, Frank LOEHR, Ctirad HOFR, Štěpánka VAŇÁČOVÁ a Richard ŠTEFL. Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1. Genes & Development. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2012, roč. 26, č. 17, s. 1891-1896. ISSN 0890-9369. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1101/gad.192781.112.

Základní údaje

Originální název

Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1

Autoři

KUBÍČEK, Karel (203 Česká republika, domácí), Hana ČERNÁ (203 Česká republika, domácí), Peter HOLUB (203 Česká republika, domácí), Josef PASULKA (203 Česká republika, domácí), Dominika HROŠŠOVÁ (703 Slovensko, domácí), Frank LOEHR (276 Německo), Ctirad HOFR (203 Česká republika, domácí), Štěpánka VAŇÁČOVÁ (203 Česká republika, domácí) a Richard ŠTEFL (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

Genes & Development, New York, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2012, 0890-9369

---

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10610 Biophysics

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 12.444

Kód RIV

RIV/00216224:14740/12:00057508

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

DOI

http://dx.doi.org/10.1101/gad.192781.112

UT WoS

000308391800002

Klíčová slova anglicky

RNA polymerase II; CTD code; phosphorylation; proline isomerization; RNA processing and degradation; NMR spectroscopy; structure

Štítky

ok, rivok

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

---

Anotace

V originále

Recruitment of appropriate RNA processing factors to the site of transcription is controlled by post-translational modifications of the C-terminal domain (CTD) of RNA polymerase II (RNAP II). Here, we report the solution structure of the Ser5 phosphorylated (pSer5) CTD bound to Nrd1. The structure reveals a direct recognition of pSer5 by Nrd1 that requires the cis conformation of the upstream pSer5–Pro6 peptidyl-prolyl bond of the CTD. Mutations at the complex interface diminish binding affinity and impair processing or degradation of noncoding RNAs. These findings underpin the interplay between covalent and noncovalent changes in the CTD structure that constitute the CTD code.

---

Návaznosti

ED1.1.00/02.0068, projekt VaV	Název: CEITEC - central european institute of technology
GAP205/12/0550, projekt VaV	Název: Dynamika vzniku shelterinového komplexu Investor: Grantová agentura ČR, Dynamika vzniku shelterinového komplexu
GAP305/10/1490, projekt VaV	Název: Strukturní podstata ukončení transkripce nezávislé na poly(A) signálu Investor: Grantová agentura ČR, Strukturní podstata ukončení transkripce nezávislé na poly(A) signálu
GAP305/11/1095, projekt VaV	Název: Funkční a biochemická charakterizace proteinu Dis3L2, třetího lidského homologu hlavní kvasinkové exosomové nukleázy Dis3p Investor: Grantová agentura ČR, Funkční a biochemická charakterizace proteinu Dis3L2, třetího lidského homologu hlavní kvasinkové exosomové nukleázy Dis3p
GBP305/12/G034, projekt VaV	Název: Centrum biologie RNA
084316/Z/07/Z, interní kód MU	Název: Polyadenylation and mechanisms of nuclear RNA quality control Investor: Wellcome Trust, Polyadenylation and mechanisms of nuclear RNA quality control
1642, interní kód MU	Název: EMBO Young Investigator Programme (Akronym: EMBO) Investor: EMBO (European Molecular Biology Organization), EMBO Young Investigator Programme

Přiložené soubory

Genes_Dev.-2012-Kubicek-1891-6.pdf

Požádat o autorskou verzi souboru