Unwinding of synthetic replication and recombination substrates by Srs2

MARINI PALOMEQUE, María Victoria a Lumír KREJČÍ. Unwinding of synthetic replication and recombination substrates by Srs2. DNA Repair. ELSEVIER, 2012, roč. 11, č. 10, s. 789-798. ISSN 1568-7864. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1016/j.dnarep.2012.05.007.

Základní údaje

Originální název

Unwinding of synthetic replication and recombination substrates by Srs2

Autoři

MARINI PALOMEQUE, María Victoria (858 Uruguay, domácí) a Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

DNA Repair, ELSEVIER, 2012, 1568-7864

---

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 4.274

Kód RIV

RIV/00216224:14310/12:00057534

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

DOI

http://dx.doi.org/10.1016/j.dnarep.2012.05.007

UT WoS

000310761100002

Klíčová slova anglicky

DNA repair; Recombination; Srs2; Replication; Helicase

Štítky

AKR, rivok

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

---

Anotace

V originále

The budding yeast Srs2 protein possesses 3 to 5 DNA helicase activity and channels untimely recombination to post-replication repair by removing Rad51 from ssDNA. However, it also promotes recombination via a synthesis-dependent strand-annealing pathway (SDSA). Furthermore, at the replication fork, Srs2 is required for fork progression and prevents the instability of trinucleotide repeats. To better understand the multiple roles of the Srs2 helicase during these processes, we analysed the ability of Srs2 to bind and unwind various DNA substrates that mimic structures present during DNA replication and recombination. While leading or lagging strands were efficiently unwound, the presence of ssDNA binding protein RPA presented an obstacle for Srs2 translocation. We also tested the preferred directionality of unwinding of various substrates and studied the effect of Rad51 and Mre11 proteins on Srs2 helicase activity. These biochemical results help us understand the possible role of Srs2 in the processing of stalled or blocked replication forks as a part of post-replication repair as well as homologous recombination (HR).

---

Návaznosti

GAP207/12/2323, projekt VaV	Název: Endonuleazová a translokázová aktivita v restričních-modifikáčních komplexéch typu I Investor: Grantová agentura ČR, Endonuleázová a translokázová aktivita v restrikčních-modifikačních komplexech typu I
GA301/09/1917, projekt VaV	Název: Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu Investor: Grantová agentura ČR, Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu
GD203/09/H046, projekt VaV	Název: Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro Investor: Grantová agentura ČR, Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro
ME10048, projekt VaV	Název: Vliv post-translačních modifikací na DNA opravu a rekombinaci. Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Vliv post-translačních modifikací na DNA opravu a rekombinaci., Program výzkumu a vývoje KONTAKT (ME)