J 2012

Burkholderia cenocepacia lectin A binding to heptoses from the bacterial lipopolysaccharide

MARCHETTI, Roberta; Lenka MALINOVSKÁ; Emilie LAMEIGNERE; Lenka ADAMOVÁ; Cristina DE CASTRO et al.

Základní údaje

Originální název

Burkholderia cenocepacia lectin A binding to heptoses from the bacterial lipopolysaccharide

Autoři

MARCHETTI, Roberta; Lenka MALINOVSKÁ ORCID; Emilie LAMEIGNERE; Lenka ADAMOVÁ; Cristina DE CASTRO; Gianluca CIOCI; Christian STANETTY; Paul KOSMA; Antonio MOLINARO; Michaela WIMMEROVÁ; Anne IMBERTY a Alba SILIPO

Vydání

Glycobiology, Oxford, Oxford University Press, 2012, 0959-6658

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 3.537

Kód RIV

RIV/00216224:14740/12:00057548

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

UT WoS

000308011800011

Klíčová slova anglicky

bacterial lectin;heptose;lipopolysaccharide;NMR;titration microcalorimetry

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 6. 4. 2013 21:20, Olga Křížová

Anotace

V originále

Bacteria from the Burkholderia cepacia complex (Bcc) cause highly contagious pneumonia among cystic fibrosis (CF) patients. Among them, Burkholderia cenocepacia is one of the most dangerous in the Bcc and is the most frequent cause of morbidity and mortality in CF patients. Indeed, it is responsible of “cepacia syndrome”, a deadly exacerbation of infection, that is the main cause of poor outcomes in lung transplantation. Burkholderia cenocepacia produces several soluble lectins with specificity for fucosylated and mannosylated glycoconjugates. These lectins are present on the bacterial cell surface and it has been proposed that they bind to lipopolysaccharide epitopes. In this work, we report on the interaction of one B. cenocepacia lectin, BC2L-A, with heptose and other manno configured sugar residues. Saturation transfer difference NMR spectroscopy studies of BC2L-A with different mono- and disaccharides demonstrated the requirement of manno configuration with the hydroxyl or glycol group at C6 for the binding process. The crystal structure of BC2L-A complexed with the methyl-heptoside confirmed the location of the carbohydrate ring in the binding site and elucidated the orientation of the glycol tail, in agreement with NMR data. Titration calorimetry performed on monosaccharides, heptose disaccharides and bacterial heptose-containing oligosaccharides and polysaccharides confirmed that bacterial cell wall contains carbohydrate epitopes that can bind to BC2L-A. Additionally, the specific binding of fluorescent BC2L-A lectin on B. cenocepacia bacterial surface was demonstrated by microscopy.

Návaznosti

ED1.1.00/02.0068, projekt VaV
Název: CEITEC - central european institute of technology
GA303/09/1168, projekt VaV
Název: Lektiny z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství
Investor: Grantová agentura ČR, Lektidy z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství
GD301/09/H004, projekt VaV
Název: Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanistických studií k chemoterapii rakoviny
Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanických studií k chemoterapii rakoviny

Přiložené soubory

2012_glycobiology.pdf
Požádat o autorskou verzi souboru