Glykosylace představuje nejčastější posttranslační modifikaci proteinů v eukaryotických buňkách. Má zásadní význam v regulaci syntézy, skládání, transportu i vlastní funkci řady proteinů. EGFR je důležitá receptorová tyozin kináza, jejíž abnormální exprese nebo funkce doprovází řadu nádorových onemocnění a jako taková se stala atraktivním cílem moderní biologické léčby. Glykosylace její extracelulární domény hraje roli v afinitě ligandu k receptoru, dimerizaci, kompartmentalizaci a endocytóze RTK i přenosu signálu a v neposlední řadě v senzitivitě vůči moderním terapeutickým látkám na bázi monoklonálních protilátek a malých molekulárních inhibitorů. Cílem práce je shrnutí aktuálních poznatků o - struktuře EGFR z hlediska funkčních domén a potenciálních glykosylačních míst - vlivu specifické glykosylace na přenos signálu a buněčný fenotyp - klinických aspektech glykosylace EGFR, zejména s ohledem na případný prediktivní potenciál a schopnost odpovědi na používaná chemoterapeutika/biologickou léčbu.