Extrémně acidofilní mikroorganismy se metabolicky podílejí na vzniku přírodních a antropogenních prostředí s velmi nízkým pH. V těchto kyselých prostředích jsou kovy rozpustnější, čehož se využívá při jejich biotechnologické extrakci, tzv. bioloužení. Protože jsou acidofilní mikroorganismy často vystaveny vysokým koncentracím těžkých kovů, které pro ně mohou být toxické, vyvinuly si tyto mikroorganismy aktivní i pasivní mechanismy resistence. Rodina proteinů zajišťující aktivní mechanismus rezistence vůči mědi zahrnuje periplazmatické proteiny vázající měď (CusF). Acidofilní bakterie Acidithiobacillus ferrooxidans obsahuje ve svém genomu dva podobné geny kódující CusF. Nedávno bylo zjištěno, že exprese CusF2 (DN052_10240) v Escherichia coli zvýšila její rezistenci na měď, na rozdíl od CusF1 (DN052_03055). Jedním z rozdílů v sekvenci těchto dvou proteinů je záměna P78 u CusF2 za S78 u CusF1 ve vazebném místě pro měď. Studium vazby kovu s těmito proteiny umožní pochopit mechanismus zvýšené rezistence těchto extrémofilních bakterií, což může být dále využito při genetickém inženýrství nejen těchto pro environmentální biotechnologii významných mikroorganismů.

Cíle: Charakterizace vazebného místa pro měď u CusF proteinů z Acidithiobacillus ferrooxidans pomocí technik klonování, cílené mutageneze, heterologní exprese, purifikace a analýzy interakce proteinu s kovem.