Rodina 14-3-3 proteinů se podílí se na regulaci biologických procesů jako je buněčný růst, buněčný cyklus či apoptóza a to tak, že moduluje aktivitu svých vazebných partnerů. V eukaryotických buňkách se 14-3-3 proteiny přirozeně vyskytují ve formě dimeru. V literatuře se uvádí, že narušení jejich dimerní struktury, jež je pro jejich biologickou funkci esenciální, a její posun k monomerní formě může být využit k cílené apoptóze buněk při léčbě nádorových onemocnění. Cílem této bakalářské práce bude zpracovat rešerši relevantní literatury a určit, které faktory způsobují monomerizaci proteinu 14-3-3zeta (přítomnost analogů lipidu sfingosinu, selektivní fosforylace proteinu či mutace v sekvenci aminokyselin na jeho dimerním rozhraní). Další úlohou bude kvantifikovat a vzájemně porovnat tento posun dimer-monomerní rovnováhy. Bakalářská práce může být vypracována v českém, slovenském nebo anglickém jazyce. Literatura: (1) Woodcock JM, Murphy J, Stomski FC, Berndt MC, Lopez AF. The dimeric versus monomeric status of 14-3-3 is controlled by phosphorylation of Ser58 at the dimer interface. The Journal of Biological Chemistry 2003, 278(38), 36323-36327. (2) Woodcock JM, Ma Y, Coolen C, Pham D, Jones C, Lopez AF, Pitson SM. Sphingosine and FTY720 directly bind pro-survival 14-3-3 proteins to regulate their function. Cellular Signalling 2010, 22, 1291-1299. (3) Woodcock JM, Coolen C, Goodwin KL, Baek DJ, Bittman R, Samuel MS, Pitson SM, Lopez AF. Destabilisation of dimeric 14-3-3 proteins as a novel approach to anti-cancer therapeutics. Oncotarget 2015, 6(16), 14522-14536. (4) Woodcock JM, Goodwin KL, Sandow JJ, Coolen C, Perugini MA, Webb AI, Pitson SM, Lopez AF, Carver JA. Role of salt bridges in the dimer interface of 14-3-3 in dimer dynamics, N-terminal alpha-helical order, and molecular chaperone activity. The Journal of Biological Chemistry 2018, 293(1), 89-99.