Plektin je protein s multidoménovou strukturou, jehož N-koncové aktin vazebné doméně (ABD) předchází variabilní sekvence, která je kódovaná různými prvními exony (1, 1a-1g). Vlastní ABD doména obsahuje dvě alternativní sekvence uvnitř domény označované jako 2alpha a 3alpha. Tyto alternativně sestřihované sekvence vytvářejí překvapivou rozmanitost tohoto cytoskeletálního proteinu, což má podstatný vliv i na jeho strukturu a funkci. K objasnění strukturálních změn způsobených těmito sekvenčními změnami může sloužit nám dostupná analytická metoda-nukleární magnetická rezonance (NMR). Tato metoda je rozvíjena na našem pracovišti a je vhodná pro studium biomolekul z několika důvodů. Umožňuje studium malých proteinů v atomárním rozlišení, měření probíhá v roztoku, což dovoluje sledovat jejich chování, dynamiku a interakce s jinými molekulami. Cílem diplomové práce bude připravit dvě různé varianty ABD domény ke strukturní analýze a pomocí dostupných analytických metod se pokusit změřit rozdíly v interakci k vybraným proteinům (tubulin, aktin).