KOLESÁR, Peter, Prabha SARANGI, Veronika ALTMANNOVÁ, Xiaolan ZHAO a Lumír KREJČÍ. Dual roles of the SUMO-interacting motif in the regulation of Srs2 sumoylation. Nucleic Acids Research, Oxford: Oxford University Press, 2012, roč. 40, č. 16, s. 7831-7843. ISSN 0305-1048. doi:10.1093/nar/gks484.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Dual roles of the SUMO-interacting motif in the regulation of Srs2 sumoylation.
Autoři KOLESÁR, Peter (703 Slovensko, domácí), Prabha SARANGI (356 Indie), Veronika ALTMANNOVÁ (203 Česká republika, domácí), Xiaolan ZHAO (840 Spojené státy americké) a Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání Nucleic Acids Research, Oxford, Oxford University Press, 2012, 0305-1048.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW NAR
Impakt faktor Impact factor: 8.278
Kód RIV RIV/00216224:14110/12:00057621
Organizační jednotka Lékařská fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.1093/nar/gks484
UT WoS 000308959800028
Klíčová slova anglicky Srs2 SUMO PCNA
Změnil Změnila: Soňa Böhmová, učo 232884. Změněno: 22. 4. 2013 16:19.
Anotace
The Srs2 DNA helicase of Saccharomyces cerevisiae affects recombination in multiple ways. Srs2 not only inhibits recombination at stalled replication forks but also promotes the synthesis-dependent strand annealing (SDSA) pathway of recombination. Both functions of Srs2 are regulated by sumoylation-sumoylated PCNA recruits Srs2 to the replication fork to disfavor recombination, and sumoylation of Srs2 can be inhibitory to SDSA in certain backgrounds. To understand Srs2 function, we characterize the mechanism of its sumoylation in vitro and in vivo. Our data show that Srs2 is sumoylated at three lysines, and its sumoylation is facilitated by the Siz SUMO ligases. We also show that Srs2 binds to SUMO via a C-terminal SUMO-interacting motif (SIM). The SIM region is required for Srs2 sumoylation, likely by binding to SUMO-charged Ubc9. Srs2's SIM also cooperates with an adjacent PCNA-specific interaction site in binding to sumoylated PCNA to ensure the specificity of the interaction. These two functions of Srs2's SIM exhibit a competitive relationship: sumoylation of Srs2 decreases the interaction between the SIM and SUMO-PCNA, and the SUMO-PCNA-SIM interaction disfavors Srs2 sumoylation. Our findings suggest a potential mechanism for the equilibrium of sumoylated and PCNA-bound pools of Srs2 in cells.
Návaznosti
EE2.3.09.0186, projekt VaVNázev: Mendelovo centrum pro vzdělávání v biologii, biomedicíně a bioinformatice
GAP207/12/2323, projekt VaVNázev: Endonuleazová a translokázová aktivita v restričních-modifikáčních komplexéch typu I
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
GA301/09/1917, projekt VaVNázev: Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
GD203/09/H046, projekt VaVNázev: Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro
Investor: Grantová agentura ČR, Doktorské granty
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Centra základního výzkumu
ME10048, projekt VaVNázev: Vliv post-translačních modifikací na DNA opravu a rekombinaci.
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Program KONTAKT (ME + MEB) (jen po projekty s počátkem řešení v roce 2010), Program výzkumu a vývoje KONTAKT (ME)
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumné záměry
MUNI/A/0822/2011, interní kód MUNázev: Molekulární a buněčná biologie v biomedicíně
Investor: Masarykova univerzita, Grantová agentura MU, Kategorie A - Specifický výzkum - Studentské výzkumné projekty
VytisknoutZobrazeno: 20. 10. 2019 22:02