J 2012

Dual roles of the SUMO-interacting motif in the regulation of Srs2 sumoylation.

KOLESÁR, Peter, Prabha SARANGI, Veronika ALTMANNOVÁ, Xiaolan ZHAO, Lumír KREJČÍ et. al.

Základní údaje

Originální název

Dual roles of the SUMO-interacting motif in the regulation of Srs2 sumoylation.

Autoři

KOLESÁR, Peter (703 Slovensko, domácí), Prabha SARANGI (356 Indie), Veronika ALTMANNOVÁ (203 Česká republika, domácí), Xiaolan ZHAO (840 Spojené státy) a Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

Nucleic Acids Research, Oxford, Oxford University Press, 2012, 0305-1048

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Česká republika

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 8.278

Kód RIV

RIV/00216224:14110/12:00057621

Organizační jednotka

Lékařská fakulta

DOI

UT WoS

000308959800028

Klíčová slova anglicky

Srs2 SUMO PCNA
Změněno: 22. 4. 2013 16:19, Soňa Böhmová

Anotace

V originále

The Srs2 DNA helicase of Saccharomyces cerevisiae affects recombination in multiple ways. Srs2 not only inhibits recombination at stalled replication forks but also promotes the synthesis-dependent strand annealing (SDSA) pathway of recombination. Both functions of Srs2 are regulated by sumoylation-sumoylated PCNA recruits Srs2 to the replication fork to disfavor recombination, and sumoylation of Srs2 can be inhibitory to SDSA in certain backgrounds. To understand Srs2 function, we characterize the mechanism of its sumoylation in vitro and in vivo. Our data show that Srs2 is sumoylated at three lysines, and its sumoylation is facilitated by the Siz SUMO ligases. We also show that Srs2 binds to SUMO via a C-terminal SUMO-interacting motif (SIM). The SIM region is required for Srs2 sumoylation, likely by binding to SUMO-charged Ubc9. Srs2's SIM also cooperates with an adjacent PCNA-specific interaction site in binding to sumoylated PCNA to ensure the specificity of the interaction. These two functions of Srs2's SIM exhibit a competitive relationship: sumoylation of Srs2 decreases the interaction between the SIM and SUMO-PCNA, and the SUMO-PCNA-SIM interaction disfavors Srs2 sumoylation. Our findings suggest a potential mechanism for the equilibrium of sumoylated and PCNA-bound pools of Srs2 in cells.

Návaznosti

EE2.3.09.0186, projekt VaV
Název: Mendelovo centrum pro vzdělávání v biologii, biomedicíně a bioinformatice
GAP207/12/2323, projekt VaV
Název: Endonuleazová a translokázová aktivita v restričních-modifikáčních komplexéch typu I
Investor: Grantová agentura ČR, Endonuleázová a translokázová aktivita v restrikčních-modifikačních komplexech typu I
GA301/09/1917, projekt VaV
Název: Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu
Investor: Grantová agentura ČR, Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu
GD203/09/H046, projekt VaV
Název: Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro
Investor: Grantová agentura ČR, Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro
LC06030, projekt VaV
Název: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
ME10048, projekt VaV
Název: Vliv post-translačních modifikací na DNA opravu a rekombinaci.
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Vliv post-translačních modifikací na DNA opravu a rekombinaci., Program výzkumu a vývoje KONTAKT (ME)
MSM0021622413, záměr
Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
MUNI/A/0822/2011, interní kód MU
Název: Molekulární a buněčná biologie v biomedicíně
Investor: Masarykova univerzita, Molekulární a buněčná biologie v biomedicíně, DO R. 2020_Kategorie A - Specifický výzkum - Studentské výzkumné projekty