ŠIKORSKÝ, Tomáš, Fruzsina HÓBOR, Eva KRIŽANOVÁ, Josef PASULKA, Karel KUBÍČEK a Richard ŠTEFL. Recognition of asymmetrically dimethylated arginine by TDRD3. Nucleic Acids Research. Oxford: Oxford University Press, roč. 40, č. 22, s. 11748-11755. ISSN 0305-1048. doi:10.1093/nar/gks929. 2012.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Recognition of asymmetrically dimethylated arginine by TDRD3
Název česky Recognition of asymmetrically dimethylated arginine by TDRD3
Autoři ŠIKORSKÝ, Tomáš (703 Slovensko, domácí), Fruzsina HÓBOR (348 Maďarsko, domácí), Eva KRIŽANOVÁ (703 Slovensko, domácí), Josef PASULKA (203 Česká republika, domácí), Karel KUBÍČEK (203 Česká republika, domácí) a Richard ŠTEFL (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání Nucleic Acids Research, Oxford, Oxford University Press, 2012, 0305-1048.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10610 Biophysics
Stát vydavatele Velká Británie a Severní Irsko
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 8.278
Kód RIV RIV/00216224:14740/12:00057639
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1093/nar/gks929
UT WoS 000313414800056
Klíčová slova anglicky tudor; assymetric dimethylarginine; histone; C-terminal domain of RNA polymerase II; recognition mark; nuclear magnetic resonance
Štítky ok, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Olga Křížová, učo 56639. Změněno: 12. 4. 2013 08:01.
Anotace
Asymmetric dimethylarginine (aDMA) marks are placed on histones and the C-terminal domain (CTD) of RNA Polymerase II (RNAP II) and serve as a signal for recruitment of appropriate transcription and processing factors in coordination with transcription cycle. In contrast to other Tudor domain-containing proteins, Tudor domain-containing protein 3 (TDRD3) associates selectively with the aDMA marks but not with other methylarginine motifs. Here, we report the solution structure of the Tudor domain of TDRD3 bound to the asymmetrically dimethylated CTD. The structure and mutational analysis provide a molecular basis for how TDRD3 recognizes the aDMA mark. The unique aromatic cavity of the TDRD3 Tudor domain with a tyrosine in position 566 creates a selectivity filter for the aDMA residue. Our work contributes to the understanding of substrate selectivity rules of the Tudor aromatic cavity, which is an important structural motif for reading of methylation marks.
Návaznosti
ED1.1.00/02.0068, projekt VaVNázev: CEITEC - central european institute of technology
GAP305/10/1490, projekt VaVNázev: Strukturní podstata ukončení transkripce nezávislé na poly(A) signálu
Investor: Grantová agentura ČR, Strukturní podstata ukončení transkripce nezávislé na poly(A) signálu
GBP305/12/G034, projekt VaVNázev: Centrum biologie RNA
VytisknoutZobrazeno: 28. 3. 2024 14:42