2012
SH3b cell wall binding domain of bacteriophage 812 endolysin: Cloning, expression and structure determination
BENEŠÍK, Martin, Jiří NOVÁČEK, Lubomír JANDA, Radka DOPITOVÁ, Lukáš ŽÍDEK et. al.Základní údaje
Originální název
SH3b cell wall binding domain of bacteriophage 812 endolysin: Cloning, expression and structure determination
Autoři
BENEŠÍK, Martin, Jiří NOVÁČEK, Lubomír JANDA, Radka DOPITOVÁ, Lukáš ŽÍDEK, Jiří DOŠKAŘ, Vladislava RŮŽIČKOVÁ, Marek MOŠA a Roman PANTŮČEK
Vydání
Viruses of Microbes. From exploration to applications in the -omics era. EMBO Conference Series, Brussels, Belgium, 2012
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Konferenční abstrakt
Obor
Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele
Belgie
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova anglicky
Staphylococcus; bacteriophage; Myoviridae; endolysin; SH3b domain; NMR
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 22. 11. 2012 11:34, prof. RNDr. Roman Pantůček, Ph.D.
Anotace
V originále
Staphylococcus aureus is a major causative agent of human and animal diseases. The increasing number of pathogenic strains resistant to antimicrobial drugs is a serious public health problem that can be solved by applications of phage therapy as a suitable alternative to antibiotics treatment. Currently the research focus on the phage encoded antimicrobial proteins applicable to combat bacterial infections, such as phage endolysins that digest the cell wall of bacteria. In this study we focused on endolysin of staphylococcal bacteriophage 812, a member of SPO1-like viruses from family Myoviridae. Preliminary results of the NMR analysis confirmed the presence of the well defined structure of the studied construct, and provided the sequential assignment of all resonance frequencies along the peptide backbone allowing us to assess the presence of the secondary structure motifs.
Návaznosti
TA01010405, projekt VaV |
|