2013
Srs2 mediates PCNA-SUMO-dependent inhibition of DNA repair synthesis
BURKOVICS, Peter; Marek ŠEBESTA; Alexandra SISÁKOVÁ; Nicolas PLAULT; Valeria SZUKACSOV et al.Základní údaje
Originální název
Srs2 mediates PCNA-SUMO-dependent inhibition of DNA repair synthesis
Autoři
BURKOVICS, Peter; Marek ŠEBESTA; Alexandra SISÁKOVÁ; Nicolas PLAULT; Valeria SZUKACSOV; Thomas ROBERT; Lajos PINTER; María Victoria MARINI PALOMEQUE; Peter KOLESÁR; Lajos HARACSKA; Serge GANGLOFF a Lumír KREJČÍ
Vydání
EMBO JOURNAL, NEW YORK, NATURE PUBLISHING GROUP, 2013, 0261-4189
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele
Spojené státy
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 10.748
Označené pro přenos do RIV
Ano
Kód RIV
RIV/00216224:14110/13:00066406
Organizační jednotka
Lékařská fakulta
UT WoS
Klíčová slova anglicky
DNA repair synthesis; genome stability; PCNA SUMOylation; Srs2; SUMO interacting motif
Štítky
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 14. 2. 2014 08:57, prof. Ing. Petr Dvořák, CSc.
Anotace
V originále
Completion of DNA replication needs to be ensured even when challenged with fork progression problems or DNA damage. PCNA and its modifications constitute a molecular switch to control distinct repair pathways. In yeast, SUMOylated PCNA (S-PCNA) recruits Srs2 to sites of replication where Srs2 can disrupt Rad51 filaments and prevent homologous recombination (HR). We report here an unexpected additional mechanism by which S-PCNA and Srs2 block the synthesis-dependent extension of a recombination intermediate, thus limiting its potentially hazardous resolution in association with a cross-over. This new Srs2 activity requires the SUMO interaction motif at its C-terminus, but neither its translocase activity nor its interaction with Rad51. Srs2 binding to S-PCNA dissociates Pol delta and Pol eta from the repair synthesis machinery, thus revealing a novel regulatory mechanism controlling spontaneous genome rearrangements. Our results suggest that cycling cells use the Siz1-dependent SUMOylation of PCNA to limit the extension of repair synthesis during template switch or HR and attenuate reciprocal DNA strand exchanges to maintain genome stability.
Návaznosti
| GAP207/12/2323, projekt VaV |
| ||
| GA13-26629S, projekt VaV |
| ||
| GA301/09/1917, projekt VaV |
| ||
| GD203/09/H046, projekt VaV |
| ||
| ME10048, projekt VaV |
|