Engineering Enzyme Stability and Resistance to an Organic
Cosolvent by Modification of Residues in the Access Tunnel

J 2013

Engineering Enzyme Stability and Resistance to an Organic Cosolvent by Modification of Residues in the Access Tunnel

KOUDELÁKOVÁ, Táňa; Radka CHALOUPKOVÁ; Jan BREZOVSKÝ; Zbyněk PROKOP; Eva ŠEBESTOVÁ et al.

Základní údaje

Originální název

Engineering Enzyme Stability and Resistance to an Organic Cosolvent by Modification of Residues in the Access Tunnel

Autoři

Vydání

Angewandte Chemie International Edition, Verlag Chemie, 2013, 1433-7851

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Německo

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 11.336

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14310/13:00066682

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

DOI

https://doi.org/10.1002/anie.201206708

UT WoS

000314654000011

Klíčová slova anglicky

haloalkan dehalogenases

Štítky

AKR, rivok

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

Změněno: 26. 6. 2014 12:58, Mgr. Eva Šebestová, Ph.D.

Anotace

V originále

Mutations targeting as few as four residues lining the access tunnel extended enzyme’s half-life in 40% dimethyl sulfoxide from minutes to weeks (4,000-fold) and increased its melting temperature by 19 Grades C. Protein crystallography and molecular dynamics revealed that the tunnel residue packing is a key determinant of protein stability and the active-site accessibility for co-solvent molecules (red dots). The broad applicability of this concept was verified by analyzing twenty six proteins with buried active sites from all six enzyme classes.

Návaznosti

ED0001/01/01, projekt VaV

Název: CETOCOEN

GAP202/10/1435, projekt VaV

Název: Analýza a vizualizace proteinových struktur

Investor: Grantová agentura ČR, Analýza a vizualizace proteinových struktur

GAP207/12/0775, projekt VaV

Název: Strukturně-funkční vztahy haloalkan dehalogenas

Investor: Grantová agentura ČR, Structure-functional Relationships of Haloalkane Dehalogenases

GA203/08/0114, projekt VaV

Název: Specifické iontové efekty pro proteiny v roztocích a podobné biologicky relevantní systémy.

Investor: Grantová agentura ČR, Specifické iontové efekty pro proteiny v roztocích a podobné biologicky relevantní systémy

LC06010, projekt VaV

Název: Centrum biokatalýzy a biotransformací

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Centrum biokatalýzy a biotransformací

MSM0021622412, záměr

Název: Interakce mezi chemickými látkami, prostředím a biologickými systémy a jejich důsledky na globální, regionální a lokální úrovni (INCHEMBIOL) (Akronym: INCHEMBIOL)

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Interakce mezi chemickými látkami, prostředím a biologickými systémy a jejich důsledky na globální , regionální a lokální úrovni

Citovat

KOUDELÁKOVÁ, Táňa; Radka CHALOUPKOVÁ; Jan BREZOVSKÝ; Zbyněk PROKOP; Eva ŠEBESTOVÁ; M. HESSELER; M. KHABIRI; M. PLEVAKA; D. KULIK; I. KUTA SMATANOVA; P. REZACOVA; R. ETTRICH; U.T. BORNSCHEUER a Jiří DAMBORSKÝ. Engineering Enzyme Stability and Resistance to an Organic Cosolvent by Modification of Residues in the Access Tunnel. Angewandte Chemie International Edition. Verlag Chemie, 2013, roč. 52, č. 7, s. 1959-1963. ISSN 1433-7851. Dostupné z: https://doi.org/10.1002/anie.201206708.

@article{1138880,
   author = {Koudeláková, Táňa and Chaloupková, Radka and Brezovský, Jan and Prokop, Zbyněk and Šebestová, Eva and Hesseler, M. and Khabiri, M. and Plevaka, M. and Kulik, D. and Kuta Smatanova, I. and Rezacova, P. and Ettrich, R. and Bornscheuer, U.T. and Damborský, Jiří},
   article_number = {7},
   doi = {https://doi.org/10.1002/anie.201206708},
   keywords = {haloalkan dehalogenases},
   language = {eng},
   issn = {1433-7851},
   journal = {Angewandte Chemie International Edition},
   title = {Engineering Enzyme Stability and Resistance to an Organic Cosolvent by Modification of Residues in the Access Tunnel},
   volume = {52},
   year = {2013}
}

TY  - JOUR
ID  - 1138880
AU  - Koudeláková, Táňa - Chaloupková, Radka - Brezovský, Jan - Prokop, Zbyněk - Šebestová, Eva - Hesseler, M. - Khabiri, M. - Plevaka, M. - Kulik, D. - Kuta Smatanova, I. - Rezacova, P. - Ettrich, R. - Bornscheuer, U.T. - Damborský, Jiří
PY  - 2013
TI  - Engineering Enzyme Stability and Resistance to an Organic Cosolvent by Modification of Residues in the Access Tunnel
JF  - Angewandte Chemie International Edition
VL  - 52
IS  - 7
SP  - 1959-1963
EP  - 1959-1963
PB  - Verlag Chemie
SN  - 14337851
KW  - haloalkan dehalogenases
N2  - Mutations targeting as few as four residues lining the access tunnel extended enzyme’s half-life in 40% dimethyl sulfoxide from minutes to weeks (4,000-fold) and increased its melting temperature by 19 Grades C. Protein crystallography and molecular dynamics revealed that the tunnel residue packing is a key determinant of protein stability and the active-site accessibility for co-solvent molecules (red dots). The broad applicability of this concept was verified by analyzing twenty six proteins with buried active sites from all six enzyme classes.
ER  -

KOUDELÁKOVÁ, Táňa; Radka CHALOUPKOVÁ; Jan BREZOVSKÝ; Zbyněk PROKOP; Eva ŠEBESTOVÁ; M. HESSELER; M. KHABIRI; M. PLEVAKA; D. KULIK; I. KUTA SMATANOVA; P. REZACOVA; R. ETTRICH; U.T. BORNSCHEUER a Jiří DAMBORSKÝ. Engineering Enzyme Stability and Resistance to an Organic Cosolvent by Modification of Residues in the Access Tunnel. \textit{Angewandte Chemie International Edition}. Verlag Chemie, 2013, roč.~52, č.~7, s.~1959-1963. ISSN~1433-7851. Dostupné z: https://doi.org/10.1002/anie.201206708.

Přehled o publikaci