J 2013

Multi-step synthesis of Caspase-3 sensor based on Forster resonance energy transfer

LIŠKOVÁ, Marcela; Karel KLEPÁRNÍK; Pavel PAZDERA a František FORET

Základní údaje

Originální název

Multi-step synthesis of Caspase-3 sensor based on Forster resonance energy transfer

Autoři

LIŠKOVÁ, Marcela; Karel KLEPÁRNÍK; Pavel PAZDERA a František FORET

Vydání

Chemické listy, 2013, 0009-2770

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10401 Organic chemistry

Stát vydavatele

Česká republika

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 0.196

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14310/13:00072526

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

Klíčová slova anglicky

Apoptosis; Caspases; Chemiluminiscence; Forster Resonance Energy Transfer;Multistep synthesis

Štítky

Změněno: 29. 4. 2014 11:02, Ing. Andrea Mikešková

Anotace

V originále

Programmed cell death or apoptosis is regulated process of cell suicide. The central role in apoptosis play cysteine proteases called caspases. Caspases recognize tetra-peptide sequences Asp-Glu-Val-Asp (DEVD) on their substrates and hydrolyze peptide bonds after aspartic acid residues. Various techniques for the determination of caspase-3 are commercially available e. g. Enzyme Linked Immuno-Sorbent Assay (ELISA), Western blotting or flow cytometric analysis. The products of the cleavage can be detected by spectrophotometry, fluorimetry, chemiluminescence (CL) or ELISA. In this work, we suggested fluorescent sensor based on Forster Resonance Energy Transfer (FRET) to determine caspase-3 in cell nucleus or cytoplasm by apoptosis for very fast analysis by fluorescence microscopy without sample destroying.