SARANGI, Prabha, Zdenka BARTOŠOVÁ, Veronika ALTMANNOVÁ, Cory HOLLAND, Melita CHAVDAROVA, Sang Eun LEE, Lumír KREJČÍ a Xiaolan ZHAO. Sumoylation of the Rad1 nuclease promotes DNA repair and regulates its DNA association. Nucleic Acids Research, Oxford University Press, 2014, roč. 42, č. 10, s. 6393-6404. ISSN 0305-1048. doi:10.1093/nar/gku300.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Sumoylation of the Rad1 nuclease promotes DNA repair and regulates its DNA association
Autoři SARANGI, Prabha (840 Spojené státy americké), Zdenka BARTOŠOVÁ (703 Slovensko, domácí), Veronika ALTMANNOVÁ (203 Česká republika, domácí), Cory HOLLAND (840 Spojené státy americké), Melita CHAVDAROVA (807 Makedonie, bývalá jugoslávská republika, domácí), Sang Eun LEE (840 Spojené státy americké), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant, domácí) a Xiaolan ZHAO (840 Spojené státy americké).
Vydání Nucleic Acids Research, Oxford University Press, 2014, 0305-1048.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené království
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 9.112
Kód RIV RIV/00216224:14110/14:00073652
Organizační jednotka Lékařská fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.1093/nar/gku300
UT WoS 000338768100030
Klíčová slova anglicky NUCLEOTIDE EXCISION-REPAIR; TRANSCRIPTION FACTOR TFIIH; SACCHAROMYCES-CEREVISIAE; IN-VIVO; HOMOLOGOUS RECOMBINATION; BUDDING YEAST; RAD1-RAD10 NUCLEASE; DAMAGE RECOGNITION; SUMO MODIFICATION; STRAND BREAKS
Štítky EL OK, podil
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Ing. Mgr. Věra Pospíšilíková, učo 9005. Změněno: 9. 9. 2014 17:29.
Anotace
The Saccharomyces cerevisiae Rad1-Rad10 complex is a conserved, structure-specific endonuclease important for repairing multiple types of DNA lesions. Upon recruitment to lesion sites, Rad1-Rad10 removes damaged sequences, enabling subsequent gap filling and ligation. Acting at mid-steps of repair, the association and dissociation of Rad1-Rad10 with DNA can influence repair efficiency. We show that genotoxin-enhanced Rad1 sumoylation occurs after the nuclease is recruited to lesion sites. A single lysine outside Rad1's nuclease and Rad10-binding domains is sumoylated in vivo and in vitro. Mutation of this site to arginine abolishes Rad1 sumoylation and impairs Rad1-mediated repair at high doses of DNA damage, but sustains the repair of a single double-stranded break. The timing of Rad1 sumoylation and the phenotype bias toward high lesion loads point to a post-incision role for sumoylation, possibly affecting Rad1 dissociation from DNA. Indeed, biochemical examination shows that sumoylation of Rad1 decreases the complex's affinity for DNA without affecting other protein properties. These findings suggest a model whereby sumoylation of Rad1 promotes its disengagement from DNA after nuclease cleavage, allowing it to efficiently attend to large numbers of DNA lesions.
Návaznosti
EE2.3.30.0009, projekt VaVNázev: Zaměstnáním čerstvých absolventů doktorského studia k vědecké excelenci
GAP207/12/2323, projekt VaVNázev: Endonuleazová a translokázová aktivita v restričních-modifikáčních komplexéch typu I
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
GA13-26629S, projekt VaVNázev: SUMO a stability genomu
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
VytisknoutZobrazeno: 23. 10. 2019 07:13