2014
Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation in Dehalogenase Design.
SYKORA, J.; Jan BREZOVSKÝ; Táňa KOUDELÁKOVÁ; M. LAHODA; Andrea FOŘTOVÁ et al.Základní údaje
Originální název
Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation in Dehalogenase Design.
Autoři
SYKORA, J.; Jan BREZOVSKÝ; Táňa KOUDELÁKOVÁ; M. LAHODA; Andrea FOŘTOVÁ; T. CHERNOVETS; Radka CHALOUPKOVÁ; Veronika ŠTĚPÁNKOVÁ; Zbyněk PROKOP; I. KUTA SMATANOVA; M. HOF a Jiří DAMBORSKÝ
Vydání
Nature Chemical Biology, 2014, 1552-4450
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Spojené státy
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 12.996
Označené pro přenos do RIV
Ano
Kód RIV
RIV/00216224:14310/14:00074209
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
UT WoS
Klíčová slova anglicky
haloalkane dehalogenase
Změněno: 21. 3. 2017 08:04, prof. Mgr. Jiří Damborský, Dr.
Anotace
V originále
We emphasize the importance of dynamics and hydration for enzymatic catalysis and protein design by transplanting the active site from a haloalkane dehalogenase with high enantioselectivity to nonselective dehalogenase. Protein crystallography confirms that the active site geometry of the redesigned dehalogenase matches that of the target, but its enantioselectivity remains low. Time-dependent fluorescence shifts and computer simulations revealed that dynamics and hydration at the tunnel mouth differ substantially between the redesigned and target dehalogenase.
Návaznosti
| EE2.3.30.0037, projekt VaV |
| ||
| GAP503/12/0572, projekt VaV |
| ||
| LO1214, projekt VaV |
|