J 2015

Sumoylation Influences DNA Break Repair Partly by Increasing the Solubility of a Conserved End Resection Protein

SARANGI, Prabha, Roland STEINACHER, Veronika ALTMANNOVÁ, Qiong FU, Tanya T. PAULL et. al.

Základní údaje

Originální název

Sumoylation Influences DNA Break Repair Partly by Increasing the Solubility of a Conserved End Resection Protein

Autoři

SARANGI, Prabha (840 Spojené státy), Roland STEINACHER (826 Velká Británie a Severní Irsko), Veronika ALTMANNOVÁ (203 Česká republika, domácí), Qiong FU (840 Spojené státy), Tanya T. PAULL (840 Spojené státy), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant, domácí), Matthew WHITBY (826 Velká Británie a Severní Irsko) a Xiaolan ZHAO (840 Spojené státy)

Vydání

PLoS Genetics, San Francisco, California, United States, Public Library Science, 2015, 1553-7390

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

Genetika a molekulární biologie

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 7.528 v roce 2014

Kód RIV

RIV/00216224:14110/15:00080646

Organizační jednotka

Lékařská fakulta

UT WoS

000349314600020

EID Scopus

2-s2.0-84924402458

Klíčová slova anglicky

Sumoylation; DNA Break Repair; Conserved End Resection Protein

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 9. 7. 2015 10:46, Ing. Mgr. Věra Pospíšilíková

Anotace

V originále

Protein modifications regulate both DNA repair levels and pathway choice. How each modification achieves regulatory effects and how different modifications collaborate with each other are important questions to be answered. Here, we show that sumoylation regulates double-strand break repair partly by modifying the end resection factor Sae2. This modification is conserved from yeast to humans, and is induced by DNA damage. We mapped the sumoylation site of Sae2 to a single lysine in its self-association domain. Abolishing Sae2 sumoylation by mutating this lysine to arginine impaired Sae2 function in the processing and repair of multiple types of DNA breaks. We found that Sae2 sumoylation occurs independently of its phosphorylation, and the two modifications act in synergy to increase soluble forms of Sae2. We also provide evidence that sumoylation of the Sae2-binding nuclease, the Mre11-Rad50-Xrs2 complex, further increases end resection. These findings reveal a novel role for sumoylation in DNA repair by regulating the solubility of an end resection factor. They also show that collaboration between different modifications and among multiple substrates leads to a stronger biological effect.

Návaznosti

EE2.3.30.0009, projekt VaV
Název: Zaměstnáním čerstvých absolventů doktorského studia k vědecké excelenci
GAP207/12/2323, projekt VaV
Název: Endonuleazová a translokázová aktivita v restričních-modifikáčních komplexéch typu I
Investor: Grantová agentura ČR, Endonuleázová a translokázová aktivita v restrikčních-modifikačních komplexech typu I
GA13-26629S, projekt VaV
Název: SUMO a stability genomu
Investor: Grantová agentura ČR, SUMO a stability genomu