SARANGI, Prabha, Roland STEINACHER, Veronika ALTMANNOVÁ, Qiong FU, Tanya T. PAULL, Lumír KREJČÍ, Matthew WHITBY a Xiaolan ZHAO. Sumoylation Influences DNA Break Repair Partly by Increasing the Solubility of a Conserved End Resection Protein. PLoS Genetics, San Francisco, California, United States: Public Library Science, 2015, roč. 11, č. 1, s. 1-12. ISSN 1553-7390. doi:10.1371/journal.pgen.1004899.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Sumoylation Influences DNA Break Repair Partly by Increasing the Solubility of a Conserved End Resection Protein
Autoři SARANGI, Prabha (840 Spojené státy americké), Roland STEINACHER (826 Spojené království), Veronika ALTMANNOVÁ (203 Česká republika, domácí), Qiong FU (840 Spojené státy americké), Tanya T. PAULL (840 Spojené státy americké), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant, domácí), Matthew WHITBY (826 Spojené království) a Xiaolan ZHAO (840 Spojené státy americké).
Vydání PLoS Genetics, San Francisco, California, United States, Public Library Science, 2015, 1553-7390.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele Spojené státy americké
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 7.528 v roce 2014
Kód RIV RIV/00216224:14110/15:00080646
Organizační jednotka Lékařská fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1004899
UT WoS 000349314600020
Klíčová slova anglicky Sumoylation; DNA Break Repair; Conserved End Resection Protein
Štítky EL OK, podil
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Ing. Mgr. Věra Pospíšilíková, učo 9005. Změněno: 9. 7. 2015 10:46.
Anotace
Protein modifications regulate both DNA repair levels and pathway choice. How each modification achieves regulatory effects and how different modifications collaborate with each other are important questions to be answered. Here, we show that sumoylation regulates double-strand break repair partly by modifying the end resection factor Sae2. This modification is conserved from yeast to humans, and is induced by DNA damage. We mapped the sumoylation site of Sae2 to a single lysine in its self-association domain. Abolishing Sae2 sumoylation by mutating this lysine to arginine impaired Sae2 function in the processing and repair of multiple types of DNA breaks. We found that Sae2 sumoylation occurs independently of its phosphorylation, and the two modifications act in synergy to increase soluble forms of Sae2. We also provide evidence that sumoylation of the Sae2-binding nuclease, the Mre11-Rad50-Xrs2 complex, further increases end resection. These findings reveal a novel role for sumoylation in DNA repair by regulating the solubility of an end resection factor. They also show that collaboration between different modifications and among multiple substrates leads to a stronger biological effect.
Návaznosti
EE2.3.30.0009, projekt VaVNázev: Zaměstnáním čerstvých absolventů doktorského studia k vědecké excelenci
GAP207/12/2323, projekt VaVNázev: Endonuleazová a translokázová aktivita v restričních-modifikáčních komplexéch typu I
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
GA13-26629S, projekt VaVNázev: SUMO a stability genomu
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
VytisknoutZobrazeno: 19. 10. 2019 19:27