2015
The flavoprotein FerB of Paracoccus denitrificans binds to membranes, reduces ubiquinone and superoxide, and acts as in vivo antioxidant
SEDLÁČEK, Vojtěch; Nikola PTÁČKOVÁ; Petra REJMONTOVÁ a Igor KUČERAZákladní údaje
Originální název
The flavoprotein FerB of Paracoccus denitrificans binds to membranes, reduces ubiquinone and superoxide, and acts as in vivo antioxidant
Název česky
Flavoprotein FerB z Paracoccus denitrificans se váže na membrány, redukuje ubichinon a superoxid a působí jako antioxidant in vivo
Autoři
Vydání
FEBS Journal, WILEY-BLACKWELL, 2015, 1742-464X
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Spojené státy
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Impakt faktor
Impact factor: 4.237
Označené pro přenos do RIV
Ano
Kód RIV
RIV/00216224:14310/15:00080649
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
UT WoS
EID Scopus
Klíčová slova česky
flavoprotein; oxidační stres; Paracoccus denitrificans; superoxid; ubichinon
Klíčová slova anglicky
flavoprotein; oxidative stress; Paracoccus denitrificans; superoxide; ubiquinone
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 20. 7. 2019 14:16, prof. RNDr. Igor Kučera, DrSc.
V originále
FerB is a flavin mononucleotide (FMN)-containing NAD(P)H:acceptor oxidoreductase of unknown function that is found in the cytoplasm of the bacterium Paracoccus denitrificans. Based on measurements of fluorescence anisotropy, we report here that recombinant FerB readily binds to artificial membrane vesicles. If ubiquinone is incorporated into the membrane, FerB catalyzes its conversion to ubihydroquinone, which may be followed fluorimetrically (with ferricyanide and pyranine entrapped inside the liposomes) or by HPLC. FerB also reduces exogenously added superoxide or superoxide that has been enzymatically generated by the xanthine/xanthine oxidase system or P. denitrificans membrane vesicles. In whole cells, deficiency of FerB increases sensitivity to methyl viologen, as indicated by a lower growth rate and increased production of reactive aldehydes (by-products of lipid oxidation). Taken together, these data support a role for FerB in protection of cells against lipid peroxidation-mediated oxidative stress, and suggest that FerB is a prokaryotic counterpart of mammalian NAD(P)H:quinone oxidoreductase 1.
Česky
FerB je NAD(P)H:akceptor oxidoreduktasa s neznámou funkcí, která se nachází v cytoplazmě bakterie Paracoccus denitrificans. Měřením anizotropie fluorescence jsme zjistili, že se FerB váže na membránové váčky. Je-li do membrány zabudován ubichinon, FerB katalyzuje jeho přeměnu na ubihydrochinon, jež může být sledována fluorimetricky (s ferrikyanidem a pyraninem uzavřeným uvnitř váčků). FerB rovněž redukuje exogenní superoxid nebo superoxid generovaný enzymově systémem xanthin/xanthin oxidasa nebo váčky z cytoplazmatické membrány P. denitrificans. U celých buněk defekt FerB zvyšuje citlivost k methylviologenu, jež se projevuje nižší růstovou rychlostí a zvýšenou produkcí reaktivních aldehydů (produktů oxidace lipidů). V souhrnu výsledky svědčí o úloze FerB při ochraně buněk před oxidačním stresem a ukazují, že FerB je prokaryontní obdoba savčí NAD(P)H:chinon oxidoreduktasy 1.
Návaznosti
| GAP503/12/0369, projekt VaV |
|