CHAVDAROVA, Melita, María Victoria MARINI PALOMEQUE, Alexandra SISÁKOVÁ, Hana SEDLÁČKOVÁ, Dana VIGAŠOVÁ, Steven J. BRILL, Michael LISBY a Lumír KREJČÍ. Srs2 promotes Mus81-Mms4-mediated resolution of recombination intermediates. Nucleic Acids Research, Oxford: Oxford Press, 2015, roč. 43, č. 7, s. 3626-3642. ISSN 0305-1048. doi:10.1093/nar/gkv198.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Srs2 promotes Mus81-Mms4-mediated resolution of recombination intermediates
Autoři CHAVDAROVA, Melita (807 Makedonie, bývalá jugoslávská republika, domácí), María Victoria MARINI PALOMEQUE (858 Uruguay, domácí), Alexandra SISÁKOVÁ (703 Slovensko, domácí), Hana SEDLÁČKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Dana VIGAŠOVÁ (703 Slovensko, domácí), Steven J. BRILL (840 Spojené státy americké), Michael LISBY (208 Dánsko) a Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání Nucleic Acids Research, Oxford, Oxford Press, 2015, 0305-1048.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele Spojené království
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 9.202
Kód RIV RIV/00216224:14110/15:00080935
Organizační jednotka Lékařská fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkv198
UT WoS 000354722500025
Klíčová slova anglicky SACCHAROMYCES-CEREVISIAE SRS2; POSTREPLICATION REPAIR PATHWAY; RAD51 PRESYNAPTIC FILAMENT; DOUBLE-STRAND BREAKS; HOMOLOGOUS RECOMBINATION; DNA HELICASE; REPLICATION FORKS; FISSION YEAST; MITOTIC RECOMBINATION; CELL-CYCLE
Štítky EL OK, podil
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Ing. Mgr. Věra Pospíšilíková, učo 9005. Změněno: 29. 7. 2015 12:36.
Anotace
A variety of DNA lesions, secondary DNA structures or topological stress within the DNA template may lead to stalling of the replication fork. Recovery of such forks is essential for the maintenance of genomic stability. The structure-specific endonuclease Mus81-Mms4 has been implicated in processing DNA intermediates that arise from collapsed forks and homologous recombination. According to previous genetic studies, the Srs2 helicase may play a role in the repair of double-strand breaks and ssDNA gaps together with Mus81-Mms4. In this study, we show that the Srs2 and Mus81-Mms4 proteins physically interact in vitro and in vivo and we map the interaction domains within the Srs2 and Mus81 proteins. Further, we show that Srs2 plays a dual role in the stimulation of the Mus81-Mms4 nuclease activity on a variety of DNA substrates. First, Srs2 directly stimulates Mus81-Mms4 nuclease activity independent of its helicase activity. Second, Srs2 removes Rad51 from DNA to allow access of Mus81-Mms4 to cleave DNA. Concomitantly, Mus81-Mms4 inhibits the helicase activity of Srs2. Taken together, our data point to a coordinated role of Mus81-Mms4 and Srs2 in processing of recombination as well as replication intermediates.
Návaznosti
GAP207/12/2323, projekt VaVNázev: Endonuleazová a translokázová aktivita v restričních-modifikáčních komplexéch typu I
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
GA13-26629S, projekt VaVNázev: SUMO a stability genomu
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
VytisknoutZobrazeno: 23. 10. 2019 04:53