J 2015

Srs2 promotes Mus81-Mms4-mediated resolution of recombination intermediates

CHAVDAROVA, Melita; María Victoria MARINI PALOMEQUE; Alexandra SISÁKOVÁ; Hana SEDLÁČKOVÁ; Dana VIGAŠOVÁ et al.

Základní údaje

Originální název

Srs2 promotes Mus81-Mms4-mediated resolution of recombination intermediates

Autoři

CHAVDAROVA, Melita; María Victoria MARINI PALOMEQUE; Alexandra SISÁKOVÁ; Hana SEDLÁČKOVÁ; Dana VIGAŠOVÁ; Steven J. BRILL; Michael LISBY a Lumír KREJČÍ

Vydání

Nucleic Acids Research, Oxford, Oxford Press, 2015, 0305-1048

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

Genetika a molekulární biologie

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 9.202

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14110/15:00080935

Organizační jednotka

Lékařská fakulta

EID Scopus

Klíčová slova anglicky

SACCHAROMYCES-CEREVISIAE SRS2; POSTREPLICATION REPAIR PATHWAY; RAD51 PRESYNAPTIC FILAMENT; DOUBLE-STRAND BREAKS; HOMOLOGOUS RECOMBINATION; DNA HELICASE; REPLICATION FORKS; FISSION YEAST; MITOTIC RECOMBINATION; CELL-CYCLE

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 29. 7. 2015 12:36, Ing. Mgr. Věra Pospíšilíková

Anotace

V originále

A variety of DNA lesions, secondary DNA structures or topological stress within the DNA template may lead to stalling of the replication fork. Recovery of such forks is essential for the maintenance of genomic stability. The structure-specific endonuclease Mus81-Mms4 has been implicated in processing DNA intermediates that arise from collapsed forks and homologous recombination. According to previous genetic studies, the Srs2 helicase may play a role in the repair of double-strand breaks and ssDNA gaps together with Mus81-Mms4. In this study, we show that the Srs2 and Mus81-Mms4 proteins physically interact in vitro and in vivo and we map the interaction domains within the Srs2 and Mus81 proteins. Further, we show that Srs2 plays a dual role in the stimulation of the Mus81-Mms4 nuclease activity on a variety of DNA substrates. First, Srs2 directly stimulates Mus81-Mms4 nuclease activity independent of its helicase activity. Second, Srs2 removes Rad51 from DNA to allow access of Mus81-Mms4 to cleave DNA. Concomitantly, Mus81-Mms4 inhibits the helicase activity of Srs2. Taken together, our data point to a coordinated role of Mus81-Mms4 and Srs2 in processing of recombination as well as replication intermediates.

Návaznosti

GAP207/12/2323, projekt VaV
Název: Endonuleazová a translokázová aktivita v restričních-modifikáčních komplexéch typu I
Investor: Grantová agentura ČR, Endonuleázová a translokázová aktivita v restrikčních-modifikačních komplexech typu I
GA13-26629S, projekt VaV
Název: SUMO a stability genomu
Investor: Grantová agentura ČR, SUMO a stability genomu