J 2015

Kite Proteins: a Superfamily of SMC/Kleisin Partners Conserved Across Bacteria, Archaea, and Eukaryotes

PALEČEK, Jan a Stephan GRUBER

Základní údaje

Originální název

Kite Proteins: a Superfamily of SMC/Kleisin Partners Conserved Across Bacteria, Archaea, and Eukaryotes

Název česky

KITE proteiny: Superrodina SMC/kleisin partnerů konzervovaná v bakteriích, archea a eukaryotech

Autoři

PALEČEK, Jan a Stephan GRUBER

Vydání

Structure, CAMBRIDGE, CELL PRESS, 2015, 0969-2126

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 5.237

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14740/15:00081379

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

EID Scopus

Klíčová slova anglicky

SMC structural maintenance of chromosomes; Cohesin; Condensin; Smc5/6; MukBEF; MksBEF; MAGE; Smc/ScpAB; kleisin; chromosome segregation; cohesion; condensation; replication; winged helix domains; kite proteins

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 20. 1. 2017 11:34, doc. Mgr. Jan Paleček, Dr. rer. nat.

Anotace

V originále

SMC/kleisin complexes form elongated annular structures, which are critical for chromosome segregation, genome maintenance, and the regulation of gene expression. We describe marked structural similarities between bacterial and eukaryotic SMC/kleisin partner proteins (designated here as "kite'' proteins for kleisin interacting tandem winged-helix (WH) elements of SMC complexes). Kite proteins are integral parts of all prokaryotic SMC complexes and Smc5/6 but not cohesin and condensin. They are made up of tandem WH domains, form homo-or heterodimers via their amino-terminal WH domain, and they associate with the central part of a kleisin subunit. In placental mammals, the kite subunit NSE3 gave rise to several (>60) kite-related proteins, named MAGE, many of which encode tumor-and testis-specific antigens. Based on architectural rather than sequence similarity, we propose an adapted model for the evolution of the SMC protein complexes and discuss potential functional similarities between bacterial Smc/ScpAB and eukaryotic Smc5/6.

Návaznosti

ED1.1.00/02.0068, projekt VaV
Název: CEITEC - central european institute of technology
GA13-00774S, projekt VaV
Název: Úloha proteinů Nse, podjednotek komplexu SMC5/6, v procesech stabilizujících pozastavené replikační vidlice
Investor: Grantová agentura ČR, Úloha proteinu Nse, podjednotek komplexu SMC5/6, v procesech stabilizujících pozastavené replikacní vidlice