2015
Kite Proteins: a Superfamily of SMC/Kleisin Partners Conserved Across Bacteria, Archaea, and Eukaryotes
PALEČEK, Jan a Stephan GRUBERZákladní údaje
Originální název
Kite Proteins: a Superfamily of SMC/Kleisin Partners Conserved Across Bacteria, Archaea, and Eukaryotes
Název česky
KITE proteiny: Superrodina SMC/kleisin partnerů konzervovaná v bakteriích, archea a eukaryotech
Autoři
PALEČEK, Jan a Stephan GRUBER
Vydání
Structure, CAMBRIDGE, CELL PRESS, 2015, 0969-2126
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Spojené státy
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Impakt faktor
Impact factor: 5.237
Označené pro přenos do RIV
Ano
Kód RIV
RIV/00216224:14740/15:00081379
Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
UT WoS
EID Scopus
Klíčová slova anglicky
SMC structural maintenance of chromosomes; Cohesin; Condensin; Smc5/6; MukBEF; MksBEF; MAGE; Smc/ScpAB; kleisin; chromosome segregation; cohesion; condensation; replication; winged helix domains; kite proteins
Štítky
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 20. 1. 2017 11:34, doc. Mgr. Jan Paleček, Dr. rer. nat.
Anotace
V originále
SMC/kleisin complexes form elongated annular structures, which are critical for chromosome segregation, genome maintenance, and the regulation of gene expression. We describe marked structural similarities between bacterial and eukaryotic SMC/kleisin partner proteins (designated here as "kite'' proteins for kleisin interacting tandem winged-helix (WH) elements of SMC complexes). Kite proteins are integral parts of all prokaryotic SMC complexes and Smc5/6 but not cohesin and condensin. They are made up of tandem WH domains, form homo-or heterodimers via their amino-terminal WH domain, and they associate with the central part of a kleisin subunit. In placental mammals, the kite subunit NSE3 gave rise to several (>60) kite-related proteins, named MAGE, many of which encode tumor-and testis-specific antigens. Based on architectural rather than sequence similarity, we propose an adapted model for the evolution of the SMC protein complexes and discuss potential functional similarities between bacterial Smc/ScpAB and eukaryotic Smc5/6.
Návaznosti
| ED1.1.00/02.0068, projekt VaV |
| ||
| GA13-00774S, projekt VaV |
|