PELAVA, Vladimír, Dominika TRUBAN, Jacob A. BAUER, Július KOŠŤAN, Nina KUNOVÁ, Jana BELLOVÁ, Marlene BRANDSTETTER, María Victoria MARINI PALOMEQUE, Lumír KREJČÍ, Ľubomír TOMÁŠKA, Jozef NOSEK a Eva KUTEJOVÁ. The structure and DNA-binding properties of Mgm101 from a yeast with a linear mitochondrial genome. Nucleic Acids Research, Oxford: Oxford University Press, 2016, roč. 44, č. 5, s. 2227-2239. ISSN 0305-1048. doi:10.1093/nar/gkv1529.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název The structure and DNA-binding properties of Mgm101 from a yeast with a linear mitochondrial genome
Autoři PELAVA, Vladimír (703 Slovensko), Dominika TRUBAN (703 Slovensko), Jacob A. BAUER (703 Slovensko), Július KOŠŤAN (40 Rakousko), Nina KUNOVÁ (703 Slovensko), Jana BELLOVÁ (703 Slovensko), Marlene BRANDSTETTER (40 Rakousko), María Victoria MARINI PALOMEQUE (858 Uruguay, domácí), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant, domácí), Ľubomír TOMÁŠKA (703 Slovensko), Jozef NOSEK (703 Slovensko) a Eva KUTEJOVÁ (703 Slovensko).
Vydání Nucleic Acids Research, Oxford, Oxford University Press, 2016, 0305-1048.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele Spojené království
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 10.162
Kód RIV RIV/00216224:14110/16:00087823
Organizační jednotka Lékařská fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkv1529
UT WoS 000373723100031
Klíčová slova anglicky protein Mgm101; linear mitochondrial genome
Štítky EL OK, podil
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Ing. Mgr. Věra Pospíšilíková, učo 9005. Změněno: 4. 8. 2016 15:39.
Anotace
To study the mechanisms involved in the maintenance of a linear mitochondrial genome we investigated the biochemical properties of the recombination protein Mgm101 from Candida parapsilosis. We show that CpMgm101 complements defects associated with the Saccharomyces cerevisiaemgm101–1ts mutation and that it is present in both the nucleus and mitochondrial nucleoids of C. parapsilosis. Unlike its S. cerevisiae counterpart, CpMgm101 is associated with the entire nucleoid population and is able to bind to a broad range of DNA substrates in a non-sequence specific manner. CpMgm101 is also able to catalyze strand annealing and D-loop formation. CpMgm101 forms a roughly C-shaped trimer in solution according to SAXS. Electron microscopy of a complex of CpMgm101 with a model mitochondrial telomere revealed homogeneous, ring-shaped structures at the telomeric single-stranded overhangs. The DNA-binding properties of CpMgm101, together with its DNA recombination properties, suggest that it can play a number of possible roles in the replication of the mitochondrial genome and the maintenance of its telomeres.
Návaznosti
GAP207/12/2323, projekt VaVNázev: Endonuleazová a translokázová aktivita v restričních-modifikáčních komplexéch typu I
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
GA13-26629S, projekt VaVNázev: SUMO a stability genomu
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
VytisknoutZobrazeno: 24. 10. 2019 06:38