POKORNÝ, Daniel, Gita JANČAŘÍKOVÁ, Jan KOMÁREK a Michaela WIMMEROVÁ. Structure and function of Photorhabdus asymbiotica lectins: Studies of potential virulence factors from emerging human pathogen. In XXV. Biochemický sjezd, 2016. 2016. ISBN 978-80-270-0331-0.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Structure and function of Photorhabdus asymbiotica lectins: Studies of potential virulence factors from emerging human pathogen
Autoři POKORNÝ, Daniel (203 Česká republika, domácí), Gita JANČAŘÍKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Jan KOMÁREK (203 Česká republika, domácí) a Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant).
Vydání XXV. Biochemický sjezd, 2016. 2016.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Konferenční abstrakt
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Kód RIV RIV/00216224:14310/16:00088181
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
ISBN 978-80-270-0331-0
Klíčová slova česky lektiny; patogen; photorhabdus; strukturně-funkční charakterizace
Klíčová slova anglicky lectins; pathogen; photorhabdus; structure and function characterization
Změnil Změnila: Ing. Andrea Mikešková, učo 137293. Změněno: 26. 4. 2017 22:17.
Anotace
Lectins are ubiquitous carbohydrate-binding proteins found in bacteria, plants, animals, fungi and viruses where they play a key role in various processes. Our research is focused on lectins from Photorhabdus genus - gram-negative bioluminescent bacteria. Photorhabdus genus contains three species all of which are insect pathogens: P. luminescens, P. temperata and P. asymbiotica. Unlike other species in this genus, P. asymbiotica is also able to infect humans. In the P. asymbiotica genome, three genes of putative lectins named PHL, PHL2 and PHL3 were found. Recombinant lectins were studied using broad range of biophysical methods. For affinity measurements we employed isothermal titration calorimetry, micro-scale thermophoresis and surface plasmon resonance. The oligomeric state of the proteins was determined by analytical ultracentrifugation. We have optimized crystallization conditions using high throughput screening, and diffracting-quality crystals were used for structure determination. Structure-supported functional studies help us to understand molecular details of lectin function and their contribution to pathogenesis. Understanding the lectins role in pathogenic processes may be exploited for designing new therapeutic strategies.
Návaznosti
ED1.1.00/02.0068, projekt VaVNázev: CEITEC - central european institute of technology
GA13-25401S, projekt VaVNázev: Studium proteinů z patogenů zapojených do rozpoznávání hostitelského organismu
Investor: Grantová agentura ČR, Studium proteinu z patogenu zapojených do rozpoznávání hostitelského organismu
VytisknoutZobrazeno: 18. 9. 2024 22:05