2016
Reaction Mechanism of O-GlcNAc Transferase Explored By QM/MM Molecular Dynamics
KUMARI, Manju; Stanislav KOZMON; Petr KULHÁNEK; Jakub ŠTĚPÁN; Igor TVAROŠKA et al.Základní údaje
Originální název
Reaction Mechanism of O-GlcNAc Transferase Explored By QM/MM Molecular Dynamics
Autoři
KUMARI, Manju; Stanislav KOZMON; Petr KULHÁNEK; Jakub ŠTĚPÁN; Igor TVAROŠKA a Jaroslav KOČA
Vydání
2016
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Konferenční abstrakt
Obor
10403 Physical chemistry
Stát vydavatele
Česká republika
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Označené pro přenos do RIV
Ano
Kód RIV
RIV/00216224:14740/16:00108709
Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
Klíčová slova anglicky
Reaction Mechanism; O-GlcNAc Transferase; QM/MM
Štítky
Příznaky
Mezinárodní význam
Změněno: 26. 3. 2020 21:02, Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D.
Anotace
V originále
Carbohydrates are ubiquitously present in all cells in the variety of forms e.g. glyco-conjugates, playing a pivotal role in a plethora of the biological processes. These glyco-conjugates are formed by glycosyltransferases, which add saccharides onto proteins, lipids, sugars, etc. The inverting glycosyltransferase O-GlcNAc transferase (OGT) post-translationally modifies a variety of proteins. The misregulation of O-GlcNAc-ylation is linked to a wide range of diseases, so knowing its reaction mechanism is very significant. Known OGT structures and experimental biochemical data suggest several possible mechanisms. In the present study, all experimentally proposed mechanisms with native UDP-GlcNAc and sulphur analogue UDP-5-S-GlcNAc donor substrate were investigated at the DFT QM/MM level. The sophisticated theoretical approaches such as hybrid QM/MM DFT Carr-Parinello ab initio molecular dynamics combined with a string method for reaction path optimization were used to investigate which of the three proposed mechanisms might be the most probable.
Návaznosti
| LQ1601, projekt VaV |
| ||
| 286154, interní kód MU |
|