MENG, Geng, Xinzheng ZHANG, Pavel PLEVKA, Qian YU, Peter TIJSSEN a Michael G. ROSSMANN. The Structure and Host Entry of an Invertebrate Parvovirus. JOURNAL OF VIROLOGY. WASHINGTON: AMER SOC MICROBIOLOGY, 2013, roč. 87, č. 23, s. 12523-12530. ISSN 0022-538X. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1128/JVI.01822-13.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název The Structure and Host Entry of an Invertebrate Parvovirus
Autoři MENG, Geng, Xinzheng ZHANG, Pavel PLEVKA, Qian YU, Peter TIJSSEN a Michael G. ROSSMANN.
Vydání JOURNAL OF VIROLOGY, WASHINGTON, AMER SOC MICROBIOLOGY, 2013, 0022-538X.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 4.648
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1128/JVI.01822-13
UT WoS 000327183800002
Štítky neMU
Změnil Změnila: Mgr. Eva Špillingová, učo 110713. Změněno: 29. 3. 2017 11:08.
Anotace
The 3.5-angstrom resolution X-ray crystal structure of mature cricket parvovirus (Acheta domesticus densovirus [AdDNV]) has been determined. Structural comparisons show that vertebrate and invertebrate parvoviruses have evolved independently, although there are common structural features among all parvovirus capsid proteins. It was shown that raising the temperature of the AdDNV particles caused a loss of their genomes. The structure of these emptied particles was determined by cryo-electron microscopy to 5.5-angstrom resolution, and the capsid structure was found to be the same as that for the full, mature virus except for the absence of the three ordered nucleotides observed in the crystal structure. The viral protein 1 (VP1) amino termini could be externalized without significant damage to the capsid. In vitro, this externalization of the VP1 amino termini is accompanied by the release of the viral genome.
VytisknoutZobrazeno: 6. 8. 2024 22:59