ZACHRDLA, Milan, Petr PADRTA, Alzbeta RABATINOVA, Hana SANDEROVA, Ivan BARVIK, Libor KRASNY a Lukáš ŽÍDEK. Solution structure of domain 1.1 of the sigma(A) factor from Bacillus subtilis is preformed for binding to the RNA polymerase core. Journal of Biological Chemistry. Bethesda: Amer. Soc. Biochem. Mol. Biol., roč. 292, č. 28, s. 11610-11617. ISSN 0021-9258. doi:10.1074/jbc.M117.784074. 2017.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Solution structure of domain 1.1 of the sigma(A) factor from Bacillus subtilis is preformed for binding to the RNA polymerase core
Autoři ZACHRDLA, Milan (203 Česká republika, domácí), Petr PADRTA (203 Česká republika, domácí), Alzbeta RABATINOVA (203 Česká republika), Hana SANDEROVA (203 Česká republika), Ivan BARVIK (203 Česká republika), Libor KRASNY (203 Česká republika) a Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání Journal of Biological Chemistry, Bethesda, Amer. Soc. Biochem. Mol. Biol. 2017, 0021-9258.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 4.011
Kód RIV RIV/00216224:14740/17:00094887
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M117.784074
UT WoS 000405485600002
Klíčová slova anglicky Bacillus; molecular modeling; nuclear magnetic resonance (NMR); protein structure; RNA polymerase; transcription initiation factor
Štítky CF NMR, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D., učo 106624. Změněno: 28. 2. 2018 16:36.
Anotace
Bacterial RNA polymerase (RNAP) requires sigma factors to recognize promoter sequences. Domain 1.1 of primary sigma factors (sigma 1.1) prevents their binding to promoter DNA in the absence of RNAP, and when in complex with RNAP, it occupies the DNA-binding channel of RNAP. Currently, two 3D structures of sigma 1.1 are available: from Escherichia coli in complex with RNAP and from T. maritima solved free in solution. However, these two structures significantly differ, and it is unclear whether this difference is due to an altered conformation upon RNAP binding or to differences in intrinsic properties between the proteins from these two distantly related species. Here, we report the solution structure of sigma 1.1 from the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis. We found that B. subtilis sigma 1.1 is highly compact because of additional stabilization not present in sigma 1.1 from the other two species and that it is more similar to E. coli sigma 1.1. Moreover, modeling studies suggested that B. subtilis sigma 1.1 requires minimal conformational changes for accommodating RNAP in the DNA channel, whereas T. maritima sigma 1.1 must be rearranged to fit therein. Thus, the mesophilic species B. subtilis and E. coli share the same sigma 1.1 fold, whereas the fold of sigma 1.1 from the thermophile T. maritima is distinctly different. Finally, we describe an intriguing similarity between sigma 1.1 and , an RNAP-associated protein in B. subtilis, bearing implications for the so-far unknown binding site of on RNAP. In conclusion, our results shed light on the conformational changes of sigma 1.1 required for its accommodation within bacterial RNAP.
Návaznosti
GA13-16842S, projekt VaVNázev: PODJEDNOTKY URČUJÍCÍ DNA SPECIFICITU BAKTERIÁLNÍ RNA POLYMERÁZY S FLEXIBILNÍMI DOMÉNAMI: FUNKCE A DYNAMIKA
Investor: Grantová agentura ČR, Podjednotky urcující DNA specificitu bakteriální RNA polymerázy s flexibilními doménami: funkce a dynamika
LM2015043, projekt VaVNázev: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
LQ1601, projekt VaVNázev: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020
VytisknoutZobrazeno: 28. 3. 2024 17:52