2017
Basic domain of telomere guardian TRF2 reduces D-loop unwinding whereas Rap1 restores it
NEČASOVÁ, Ivona, Eliška JANOUŠKOVÁ, Tomáš KLUMPLER a Ctirad HOFRZákladní údaje
Originální název
Basic domain of telomere guardian TRF2 reduces D-loop unwinding whereas Rap1 restores it
Autoři
NEČASOVÁ, Ivona (203 Česká republika, domácí), Eliška JANOUŠKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Tomáš KLUMPLER (203 Česká republika, domácí) a Ctirad HOFR (203 Česká republika, garant, domácí)
Vydání
Nucleic Acids Research, 2017, 0305-1048
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10610 Biophysics
Stát vydavatele
Velká Británie a Severní Irsko
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Impakt faktor
Impact factor: 11.561
Kód RIV
RIV/00216224:14740/17:00095119
Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
UT WoS
000417691300016
Klíčová slova anglicky
TRF2; DNA; telomere; D-loop; Rap1
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 23. 3. 2018 11:04, Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D.
Anotace
V originále
Telomeric repeat binding factor 2 (TRF2) folds human telomeres into loops to prevent unwanted DNA repair and chromosome end-joining. The N-terminal basic domain of TRF2 (B-domain) protects the telomeric displacement loop (D-loop) from cleavage by endonucleases. Repressor activator protein 1 (Rap1) binds TRF2 and improves telomeric DNA recognition. We found that the B-domain of TRF2 stabilized the D-loop and thus reduced unwinding by BLM and RPA, whereas the formation of the Rap1–TRF2 complex restored DNA unwinding. To understand how the B-domain of TRF2 affects DNA binding and D-loop processing, we analyzed DNA binding of full-length TRF2 and a truncated TRF2 construct lacking the B-domain. We quantified how the B-domain improves TRF2’s interaction with DNA via enhanced long-range electrostatic interactions. We developed a structural envelope model of the B-domain bound on DNA. The model revealed that the B-domain is flexible in solution but becomes rigid upon binding to telomeric DNA. We proposed a mechanism for how the B-domain stabilizes the D-loop.
Návaznosti
GA16-20255S, projekt VaV |
| ||
LQ1601, projekt VaV |
| ||
692298, interní kód MU |
|