Studium vzájemných interakcí proteinů u extrémně acidofilních bakterií

KUČERA, Jiří; David POTĚŠIL; Oldřich JANICZEK a Martin MANDL. Studium vzájemných interakcí proteinů u extrémně acidofilních bakterií. In XVIII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů. 2017. ISBN 978-80-210-8765-1.

Základní údaje

Originální název

Studium vzájemných interakcí proteinů u extrémně acidofilních bakterií

Název česky

Studium vzájemných interakcí proteinů u extrémně acidofilních bakterií

Název anglicky

Study on protein-protein interactions in extremely acidophilic bacteria

Autoři

KUČERA, Jiří; David POTĚŠIL; Oldřich JANICZEK a Martin MANDL

Vydání

XVIII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů, 2017

---

Další údaje

Typ výsledku

Konferenční abstrakt

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Označené pro přenos do RIV

Ne

ISBN

978-80-210-8765-1

---

Anotace

V originále

Vzájemná interakce proteinů je důležitá pro většinu funkcí v biologických systémech. Znalost proteinových interakčních sítí tak významně přispívá k pochopení nejen funkce, ale i komplexnosti těchto systémů. Jedním z možných přístupů k odhalení interakčních partnerů studovaného proteinu je využití afinitní purifikace spojené s hmotnostní spektrometrií. Pomocí tohoto přístupu byla identifikována pilotní proteinová interakční síť rusticyaninu. Tento elektronový přenašeč, se typicky nachází v extrémně kyselém prostředí sulfidových minerálů jako výsledek intenzivní mikrobiální aktivity. Rusticyanin produkují acidofilní chemolitotrofní bakterie rodu Acidithiobacillus, které jsou schopny oxidovat minerály obsahující síru a železo, jako je nejrozšířenější pyrit či chalkopyrit. Tato jejich vlastnost se uplatňuje nejen při spontánních biogeochemických pochodech v přírodním prostředí, ale také v těžebním průmyslu při biotechnologické extrakci vzácných kovů, jako je zlato anebo měď. Předběžné výsledky odhalily široké spektrum proteinů, které potvrdily předchozí experimentální nálezy a tím i předpokládanou funkci rusticyaninu u těchto bakterií, ale též naznačily potenciálně další funkce tohoto proteinu v metabolismu síry, anaerobní redukci železa, transportu železa a také v rezistenci na přirozeně se vyskytující vysoké koncentrace mědi v tomto prostředí. Afinitní purifikace spojená s hmotnostní spektrometrií tak může usnadnit objasnění komplexních interakčních sítí proteinů, které mají akademický i komerční význam.

---

Návaznosti

GP14-27075P, projekt VaV	Název: Mechanismus bakteriální anaerobní oxidace síry ovlivňující acidifikaci prostředí sulfidových odpadů Investor: Grantová agentura ČR, Mechanismus bakteriální anaerobní oxidace síry ovlivňující acidifikaci prostředí sulfidových odpadů
LM2015043, projekt VaV	Název: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
MUNI/A/1278/2016, interní kód MU	Název: Podpora biochemického výzkumu v roce 2017 Investor: Masarykova univerzita, Podpora biochemického výzkumu v roce 2017, DO R. 2020_Kategorie A - Specifický výzkum - Studentské výzkumné projekty