Different Structural Origins of the Enantioselectivity of
Haloalkane Dehalogenases toward Linear beta-Haloalkanes:
Open–Solvated versus Occluded–Desolvated Active Sites

J 2017

Different Structural Origins of the Enantioselectivity of Haloalkane Dehalogenases toward Linear beta-Haloalkanes: Open–Solvated versus Occluded–Desolvated Active Sites

LIŠKOVÁ, Veronika; Veronika ŠTĚPÁNKOVÁ; David BEDNÁŘ; Jan BREZOVSKÝ; Zbyněk PROKOP et al.

Základní údaje

Originální název

Different Structural Origins of the Enantioselectivity of Haloalkane Dehalogenases toward Linear beta-Haloalkanes: Open–Solvated versus Occluded–Desolvated Active Sites

Autoři

LIŠKOVÁ, Veronika; Veronika ŠTĚPÁNKOVÁ; David BEDNÁŘ; Jan BREZOVSKÝ; Zbyněk PROKOP; Radka CHALOUPKOVÁ a Jiří DAMBORSKÝ

Vydání

Angewandte Chemie International Edition, WEINHEIM, GERMANY, WILEY-V C H VERLAG, 2017, 1433-7851

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10608 Biochemistry and molecular biology

Stát vydavatele

Německo

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 12.102

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14310/17:00095409

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

Klíčová slova anglicky

enantioselectivity; enzyme catalysis; enzymes; molecular modeling; protein engineering

Štítky

H21, NZ, rivok

Změněno: 1. 4. 2018 09:39, Ing. Nicole Zrilić

Anotace

V originále

The enzymatic enantiodiscrimination of linear bhaloalkanes is difficult because the simple structures of the substrates prevent directional interactions. Herein we describe two distinct molecular mechanisms for the enantiodiscrimination of the b-haloalkane 2-bromopentane by haloalkane dehalogenases. Highly enantioselective DbjA has an open, solvent-accessible active site, whereas the engineered enzyme DhaA31 has an occluded and less solvated cavity but shows similar enantioselectivity. The enantioselectivity of DhaA31 arises from steric hindrance imposed by two specific substitutions rather than hydration as in DbjA.

Návaznosti

GA16-06096S, projekt VaV

Název: Objasnění významu dynamických tunelů pro enzymatickou katalýzu: simulace a fluorescenční experimenty

Investor: Grantová agentura ČR, Objasnění významu dynamických tunelů pro enzymatickou katalýzu: simulace a fluorescenční experimenty

GA17-24321S, projekt VaV

Název: Studium hydratace a flexibility enzymů pomocí pokročilých strukturních a biofyzikálních metod

Investor: Grantová agentura ČR, Studium hydratace a flexibility enzymů pomocí pokročilých strukturních a biofyzikálních metod

LH14027, projekt VaV

Název: Nové koncepty a nástroje pro racionální design enzymů

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Nové koncepty a nástroje pro racionální design enzymů

LM2015051, projekt VaV

Název: Centrum pro výzkum toxických látek v prostředí (Akronym: RECETOX RI)

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumná infrastruktura RECETOX

LO1214, projekt VaV

Název: Centrum pro výzkum toxických látek v prostředí (Akronym: RECETOX)

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Centrum pro výzkum toxických látek v prostředí

MUNI/M/1888/2014, interní kód MU

Název: Pokročilé hybridní metody studia transportních procesů v proteinech a jejich využití v designu biokatalyzátorů

Investor: Masarykova univerzita, Pokročilé hybridní metody studia transportních procesů v proteinech a jejich využití v designu biokatalyzátorů, INTERDISCIPLINARY - Mezioborové výzkumné projekty

Citovat

LIŠKOVÁ, Veronika; Veronika ŠTĚPÁNKOVÁ; David BEDNÁŘ; Jan BREZOVSKÝ; Zbyněk PROKOP; Radka CHALOUPKOVÁ a Jiří DAMBORSKÝ. Different Structural Origins of the Enantioselectivity of Haloalkane Dehalogenases toward Linear beta-Haloalkanes: Open–Solvated versus Occluded–Desolvated Active Sites. Angewandte Chemie International Edition. WEINHEIM, GERMANY: WILEY-V C H VERLAG, 2017, roč. 56, č. 17, s. 4719-4723. ISSN 1433-7851. Dostupné z: https://doi.org/10.1002/anie.201611193.

@article{1403848,
   author = {Lišková, Veronika and Štěpánková, Veronika and Bednář, David and Brezovský, Jan and Prokop, Zbyněk and Chaloupková, Radka and Damborský, Jiří},
   article_location = {WEINHEIM, GERMANY},
   article_number = {17},
   doi = {https://doi.org/10.1002/anie.201611193},
   keywords = {enantioselectivity; enzyme catalysis; enzymes; molecular modeling; protein engineering},
   language = {eng},
   issn = {1433-7851},
   journal = {Angewandte Chemie International Edition},
   title = {Different Structural Origins of the Enantioselectivity of Haloalkane Dehalogenases toward Linear beta-Haloalkanes: Open–Solvated versus Occluded–Desolvated Active Sites},
   url = {https://loschmidt.chemi.muni.cz/peg/publications/different-structural-origins-of-the-enantioselectivity-of-haloalkane-dehalogenases-toward-linear-%CE%B2-haloalkanes-open-solvated-versus-occluded-desolvated-active-sites/},
   volume = {56},
   year = {2017}
}

TY  - JOUR
ID  - 1403848
AU  - Lišková, Veronika - Štěpánková, Veronika - Bednář, David - Brezovský, Jan - Prokop, Zbyněk - Chaloupková, Radka - Damborský, Jiří
PY  - 2017
TI  - Different Structural Origins of the Enantioselectivity of Haloalkane Dehalogenases toward Linear beta-Haloalkanes: Open–Solvated versus Occluded–Desolvated Active Sites
JF  - Angewandte Chemie International Edition
VL  - 56
IS  - 17
SP  - 4719-4723
EP  - 4719-4723
PB  - WILEY-V C H VERLAG
SN  - 14337851
KW  - enantioselectivity
KW  - enzyme catalysis
KW  - enzymes
KW  - molecular modeling
KW  - protein engineering
UR  - https://loschmidt.chemi.muni.cz/peg/publications/different-structural-origins-of-the-enantioselectivity-of-haloalkane-dehalogenases-toward-linear-%CE%B2-haloalkanes-open-solvated-versus-occluded-desolvated-active-sites/
N2  - The enzymatic enantiodiscrimination of linear bhaloalkanes is difficult because the simple structures of the substrates prevent directional interactions. Herein we describe two distinct molecular mechanisms for the enantiodiscrimination of the b-haloalkane 2-bromopentane by haloalkane dehalogenases. Highly enantioselective DbjA has an open, solvent-accessible active site, whereas the engineered enzyme DhaA31 has an occluded and less solvated cavity but shows similar enantioselectivity. The enantioselectivity of DhaA31 arises from steric hindrance imposed by two specific substitutions rather than hydration as in DbjA.
ER  -

LIŠKOVÁ, Veronika; Veronika ŠTĚPÁNKOVÁ; David BEDNÁŘ; Jan BREZOVSKÝ; Zbyněk PROKOP; Radka CHALOUPKOVÁ a Jiří DAMBORSKÝ. Different Structural Origins of the Enantioselectivity of Haloalkane Dehalogenases toward Linear beta-Haloalkanes: Open–Solvated versus Occluded–Desolvated Active Sites. \textit{Angewandte Chemie International Edition}. WEINHEIM, GERMANY: WILEY-V C H VERLAG, 2017, roč.~56, č.~17, s.~4719-4723. ISSN~1433-7851. Dostupné z: https://doi.org/10.1002/anie.201611193.

Přehled o publikaci